Metionina: Funciones

Metionina desempeña un papel en el metabolismo como proveedor de grupos metilo (CH3), que son necesarios para las biosíntesis esenciales. Para realizar esta función, primero se debe activar el aminoácido esencial con ATP (adenosina trifosfato). Los pasos de reacción de metionina la activación es catalizada por la metionina adenosil transferasa. Como resultado de la escisión del trifosfato, se libera la energía que la transferasa requiere para la transferencia de la adenosina residuo a metionina. Se forma S-adenosilmetionina, o SAM para abreviar. La S-adenosilmetionina es la forma metabólicamente activa de la metionina. Debido al grupo metilo altamente reactivo en el grupo sulfonio, la S-adenosilmetionina es capaz de iniciar procesos de transmetilación catalizados por la enzima metiltransferasa. En consecuencia, SAM es tanto un sustrato como un donante de grupos metilo para la metiltransferasa. En un primer paso, SAM transporta el grupo metilo a la metiltransferasa, que en un segundo paso transfiere el residuo CH3 a sustratos específicos, que de esta manera sufren cambios estructurales. En el metabolismo intermedio, las transmetilaciones son reacciones importantes en la biosíntesis de las siguientes sustancias endógenas.

Adrenalina, una hormona formada en la médula suprarrenal y secretada a la sangre durante situaciones de estrés, que se forma a partir de la noradrenalina por transferencia de un grupo metilo; como catecolamina, la adrenalina tiene un efecto estimulante en los receptores simpáticos alfa y beta del sistema cardiovascular: aumenta la presión arterial y aumenta la frecuencia cardíaca; En el sistema nervioso central, la adrenalina actúa como un neurotransmisor (sustancia mensajera o transmisora) y, por lo tanto, es responsable de la transmisión de información de una neurona (células nerviosas) a la siguiente a través de los puntos de contacto de las neuronas, las sinapsis.
Colina: se sintetiza a partir de etanolamina por transferencia de grupos CH3; como monohídrico primario alcohol, la colina es un elemento estructural tanto de la neurotransmisor acetilcolina – ácido acético éster de colina - y lecitina y fosfatidilcolina, respectivamente - ácido fosfórico éster de colina, que es un componente esencial de todas las biomembranas; además, la colina también actúa como donante de grupos metilo en el metabolismo intermedio; En el caso de la deficiencia de metionina, se dispone de cantidades insuficientes de colina para la síntesis de los importantes neurotransmisor acetilcolina: un déficit a largo plazo de metionina puede eventualmente causar ansiedad y depresión..
Creatina, un ácido orgánico formado como resultado de la transmetilación a partir de guanidinoacetato; en forma de creatina fosfato, creatina es necesario para la contracción muscular y contribuye al suministro de energía a los músculos.
Ácidos nucleicos - en forma de ARN (ácido ribonucleico) y ADN (ácido desoxirribonucleico), que sirve como portador de información genética.
Poliaminas: la putrescina y la SAM descarboxilada dan lugar a espermina y, como intermedio, espermidina; Ambas poliaminas juegan un papel crucial en la división celular y ayudan a sintetizar las células en crecimiento. ácidos nucleicos y proteínas - en consecuencia, las poliaminas tienen un efecto estabilizador sobre el ADN. La poliamina espermidina puede aumentar salud y contribuir así a mejorar la inmunidad. Los estudios en modelos celulares y animales muestran que la espermidina dietética favorece la diferenciación de las células T colaboradoras hacia las células T reguladoras (Tregs).
Glutatión - L-glutamil-L-cisteinilglicina, GSH para abreviar - un tripéptido formado a partir del aminoácidos ácido glutamico, cisteina y glicina; como sustrato de la glutatión peroxidasa, GSH tiene antioxidante activa y protege las células, el ADN y otras macromoléculas del daño oxidativo, por ejemplo, el daño por radiación.
L-carnitina - metionina junto con lisina conduce a la formación de L-carnitina, que juega un papel clave en la regulación del metabolismo de grasas, carbohidratos y proteínas.
La melatonina - una hormona que controla el ritmo día-noche del cuerpo humano; se forma a partir de la metilación de N-acetilserotonina.
Farmacona metilada - desintoxicación of drogas.
Nucleico metilado bases de ADN y ARN: protección del ADN frente a la degradación.

Metilación del ADN

La S-adenosilmetionina es esencial para la metilación del ADN. En este proceso, los grupos CH3 suministrados por SAM se transfieren a sitios específicos dentro del ADN de doble hebra con la ayuda de ADN metiltransferasas en nucleic bases tales como adenina, guanina, citosina y timina. Por lo tanto, se trata de una modificación del ADN o un cambio químico en la estructura básica del ADN. Dado que la metilación del ADN no Lead a un cambio en la secuencia de ADN - la secuencia de bloques de construcción de ADN - es el tema de epigenética o herencia epigenética. Epigenética es la transmisión de rasgos a la descendencia basada en cambios hereditarios en gen regulación y expresión, en lugar de desviaciones en la secuencia de ADN. Los cambios epigenéticos pueden iniciarse por procesos químicos o físicos. factores ambientales. Las regiones de ADN de particular importancia para la metilación se denominan islas CpG. En estos segmentos de ADN, el dinucleótido citosina-guanina está presente con una frecuencia de diez a veinte veces mayor que la del resto del genoma. En la investigación genética humana, las islas CpG se utilizan a menudo para asignar genes a enfermedades genéticas. La metilación del ADN tiene múltiples funciones biológicas. En los procariotas, la metilación del ADN proporciona protección contra el ADN extraño. Las metiltransferasas de ADN responsables de la metilación Lead a la formación de un patrón de metilación mediante la transferencia de grupos CH3 a nucleicos definidos bases del propio ADN de la célula. Basado en este patrón de metilación, restricción enzimas CRISPR-Cas son capaces de distinguir el ADN propio de la célula del ADN que ha entrado en la célula desde el exterior. El ADN extraño generalmente tiene un patrón de metilación diferente al del propio ADN de la célula. Si se reconoce ADN extraño, se corta y se elimina mediante restricción. enzimas CRISPR-Cas y otras nucleasas para que el ADN extraño no se pueda integrar en el propio ADN de la célula. Además, la metilación del ADN es beneficiosa para los procariotas para la corrección de errores durante la replicación del ADN: duplicación idéntica del ADN. Para distinguir la hebra de ADN original de la hebra recién sintetizada durante la corrección de errores, los sistemas de reparación de ADN utilizan el patrón de metilación de la hebra original. En eucariotas, la metilación del ADN tiene la función de marcar las regiones activas e inactivas del ADN. De esta forma, por un lado, determinados segmentos de ADN se pueden utilizar de forma selectiva para diferentes procesos. Por otro lado, la metilación silencia o inactiva genes. Para ARN polimerasas y otros enzimas CRISPR-Cas, las bases nucleicas metiladas en el ADN o ARN son una señal de que no deben leerse para la biosíntesis de proteínas. Las metilaciones del ADN sirven en última instancia para prevenir la formación de patógenos defectuosos. proteínas o abortar su síntesis. Algunos genes están metilados selectivamente, lo que se conoce como gen regulación o expresión génica diferencial. Áreas aguas arriba de un gen puede tener un nivel específico de metilación que es distinto del área circundante y puede variar en diferentes situaciones. Esto permite una frecuencia de lectura selectiva del gen que está detrás. Un ejemplo de sitios selectivamente metilados ubicados corriente arriba de un gen son las islas CpG. Dado que estos están sujetos a una alta presión mutacional, la metilación como mecanismo para silenciar los genes supresores de tumores es de suma importancia para prevenir enfermedades tumorales. Si se suprime la metilación, las citosinas de las islas CpG pueden desaminarse oxidativamente a timina y uracilo, respectivamente, debido a su inestabilidad. Esto conduce al intercambio de bases y, por lo tanto, a una mutación permanente que aumenta significativamente el riesgo de tumor. Un caso especial de regulación genética es la impronta genómica. Dado que las células germinales masculinas y femeninas tienen diferentes patrones de metilación del ADN, los alelos paternos se pueden distinguir de los alelos maternos. En el caso de genes sujetos a impronta, solo se usa el alelo materno o paterno, lo que permite la expresión específica de sexo de rasgos fenotípicos. La metilación excesiva o insuficiente de las regiones de ADN aguas arriba puede Lead al desarrollo de enfermedades debido a la actividad génica reducida o aumentada resultante y la herencia a las células hijas. Por ejemplo, las células tumorales a menudo muestran patrones de metilación que difieren significativamente de los de los tejidos sanos. Además de las bases nucleicas individuales en el ADN, proteínas y las enzimas también pueden modificarse mediante metiltransferasas. Por tanto, la transferencia de un grupo metilo a las enzimas conduce a un cambio en sus propiedades, por lo que la actividad enzimática puede inhibirse o promoverse.

Degradación y resíntesis de la metionina: el ciclo de la metionina

De particular importancia, tanto para el metabolismo humano como para la práctica clínica, es la degradación de la metionina. El aminoácido esencial metionina ingerido con los alimentos se degrada a S-adenosilmetionina con la participación de ATP. Como resultado de la escisión del grupo metilo, que es absorbido por la metiltransferasa y transferido a otros sustratos, el intermedio S-adenosilhomocisteína (SAH) se forma a partir de SAM, que es hidrolizado por SAH hidrolasa para homocisteína y adenosina. Dado que la SAH inhibe los procesos de metilación, su degradación a homocisteína se necesita con urgencia para mantener las reacciones de metilación. los azufre-contiene un aminoácido no proteinogénico homocisteína, que es el resultado del ciclo de la metionina, se puede catabolizar de varias formas. Por un lado, la homocisteína se degrada mediante el proceso de transsulfatación con la formación de la azufreque contiene aminoácidos cisteina. Por otro lado, la homocisteína puede metabolizarse mediante una reacción de remetilación. La remetilación de homocisteína conduce a la resíntesis de metionina. En el proceso de transulfatación, la metionina reacciona en un primer paso con la serina a través de la cistationina ß-sintasa dependiente de vitamina B6 para formar cistationina con escisión de la homocistina. La cistationina se escinde en un segundo paso a homoserina y la azufreque contiene aminoácidos cisteina. Esta reacción es catalizada por la cistationasa, que también es dependiente de la vitamina B6. Por tanto, cuando se degrada la metionina que contiene azufre, se forma el otro aminoácido cisteína que contiene azufre, mientras que se consume serina. La cisteína puede degradarse en el metabolismo de los aminoácidos catabólicos a sulfato y agua, o conducir a la síntesis de cistina por reacción con otra molécula de cisteína. Además, la molécula de cisteína sirve como bloque de construcción inicial para la formación de taurina, un ácido ß-aminoetanosulfónico que lleva un grupo de ácido sulfónico en lugar de un grupo carboxilo típico de aminoácidos. Taurina no se usa en el cuerpo para la biosíntesis de proteínas, pero es en gran parte responsable de estabilizar el líquido equilibrar en las celdas. Si la ingesta de metionina es demasiado baja, la síntesis de cisteína a partir de metionina u homocisteína es solo marginal, lo que significa que el aminoácido semiesencial cisteína puede convertirse en un aminoácido esencial y debe suministrarse más a través del dieta. La homoserina resultante de la escisión de cistationina se convierte por desaminación en alfa-cetobutirato, que se degrada a propionil-CoA y, como resultado de la descarboxilación y una posterior vitamina B12-reordenamiento dependiente del grupo carboxilo, a succinil-CoA. Este último es un metabolito del ciclo del citrato en el que, entre otras cosas, se obtiene energía en forma de GTP (trifosfato de guanosina) y los equivalentes de reducción NADH y FADH2, que conducen a la producción de energía en forma de ATP (adenosina trifosfato) en la cadena respiratoria subsiguiente. El proceso de transulfatación solo puede tener lugar en ciertos tejidos. Éstos incluyen hígado, riñón, páncreas (páncreas) y cerebro. En el proceso de remetilación, se invierte la síntesis de homocisteína a partir de metionina. Por lo tanto, la homocisteína reacciona primero con la adenosina para formar S-adenosilhomocisteína (SAH) con escisión de agua. Posteriormente, bajo la influencia del vitamina B12-dependiente de metionina sintasa, la transferencia de grupos metilo ocurre con la formación de S-adenosilmetionina (SAM). El grupo metilo es suministrado por 5-metil-tetrahidrofolato (5-MTHF), que transfiere el grupo CH3 a la coenzima de la metionina sintasa, vitamina B12 (cobalamina). Cargada con metil cobalamina, la metionina sintasa transporta el grupo CH3 a SAH, sintetizando SAM. Finalmente, la metionina puede liberarse de la S-adenosilmetionina. 5-MTHF es la forma activa metilada de ácido fólico (vitamina B9) y tiene la función de aceptor y transmisor de grupos metilo en el metabolismo intermedio. La liberación del grupo CH3 a la cobalamina de la metionina sintasa da como resultado el ácido tetrahidrofólico activo, que ahora está disponible para nuevas transferencias de grupos metilo. La vitamina B12 funciona de manera similar. En forma de metilcobalamina, participa en reacciones enzimáticas y es responsable de la captación y liberación de grupos metilo. Finalmente, el ciclo de la metionina está directamente relacionado con ácido fólico y el metabolismo de la vitamina B12 En el hígado y riñón, la homocisteína también se puede remetilar a metionina a través de la betaína homocisteína metiltransferasa (BHMT). El grupo metilo necesario para la síntesis de metionina es suministrado por la betaína, un compuesto de amonio cuaternario con tres grupos metilo, y se transfiere a la metiltransferasa. Por tanto, la betaína es tanto un sustrato como un donante de grupos metilo para BHMT. La metiltransferasa ahora transporta el residuo CH3 a la homocisteína para formar metionina y dimetilglicina. La vía de remetilación de la síntesis de homocisteína o metionina a través de BHMT es independiente de ácido fólico y vitamina B12. En consecuencia, el agua-B soluble vitaminas El ácido fólico, B12 y B6 están involucrados en el metabolismo general de la metionina y la homocisteína. Si hay un déficit de incluso uno de estos vitaminas, se inhibe la degradación de la homocisteína. El resultado es un nivel plasmático de homocisteína significativamente mayor. Por tanto, se puede utilizar como marcador para el suministro de ácido fólico, vitamina B6 y B12. Aumento de los niveles de homocisteína en el sangre se puede normalizar aumentando administración de los tres B vitaminas en combinación. Porque el administración de ácido fólico solo puede reducir significativamente los niveles plasmáticos de homocisteína, un suministro adecuado de ácido fólico parece ser particularmente importante.

Homocisteína factor de riesgo

Las deficiencias de vitaminas B6, B9 y B12 dan como resultado la incapacidad de volver a metilar la homocisteína en metionina y, en consecuencia, se acumulan tanto en el espacio extracelular como en el intracelular. Las concentraciones de homocisteína de 5-15 µmol / l se consideran normales. Los valores superiores a 15 µmol / l indican hiperhomocisteinemia - niveles elevados de homocisteína. Varios estudios sugieren que un nivel de homocisteína en plasma superior a 15 µmol / l es un factor de riesgo independiente para ambos demencia y enfermedad cardiovascular, especialmente aterosclerosis (endurecimiento de las arterias). El riesgo de coronario corazón enfermedad (CHD) parece aumentar continuamente con el aumento de homocisteína concentración existentes sangre. Según los últimos cálculos, el 9.7% de las muertes por corazón La enfermedad en los EE. UU. se debe a niveles excesivos de homocisteína. Aumento de las concentraciones de homocisteína en el sangre a menudo se puede observar con el aumento de la edad debido a la ingesta insuficiente de vitaminas, incluidas las vitaminas B6, B9 y B12. En promedio, los hombres a partir de los 50 años y las mujeres a partir de los 75 tienen un nivel plasmático de homocisteína superior a 15 µmol / l. En consecuencia, las personas mayores tienen un riesgo particularmente alto de sufrir enfermedades cardiovasculares y cerebrovasculares. Para reducir este riesgo, las personas de edad avanzada deben dar preferencia a abundantes frutas, verduras y productos a base de cereales, pero también a alimentos de origen animal, como Huevos, pescado y leche y productos lácteos, ya que estos proporcionan cantidades suficientes de las vitaminas B B6, B9 y B12 en particular. La homocisteína puede provocar cambios ateroscleróticos en el sistema vascular a través de la formación de radicales libres. Sin embargo, la propia homocisteína también es capaz de intervenir directamente en el proceso de aterosclerosis. Bajo la influencia del ion de metal de transición. cobre o la oxidasa caeruloplasmina que contiene cobre, la homocisteína se oxida a homocistina, produciendo hidrógeno peróxido (H2O2). H2O2 es un reactivo oxígeno especie (ROS) que reacciona en presencia de de hierro (Fe2 +) a través de la reacción de Fenton para formar un radical hidroxilo. Los radicales hidroxilo son altamente reactivos moléculas que pueden dañar, entre otras cosas, el endotelio de sangre vasos, proteínas, ácidos grasosy ácidos nucleicos (ADN y ARN). La homocisteína también puede adquirir carácter radical debido a su grupo tiol terminal (grupo SH). Para ello, el heavy metal de hierro en forma de Fe2 + extrae un electrón del grupo SH de la homocisteína. Por tanto, la homocisteína adquiere un efecto prooxidante y se esfuerza por arrebatar electrones de un átomo o molécula, lo que da como resultado la formación de radicales libres. Estos también eliminan electrones de otras sustancias y, de esta manera, una reacción en cadena conduce a un aumento constante en el número de radicales en el cuerpo (oxidativo estrés) .Oxidativo estrés es a menudo la causa de cambios en la expresión génica caracterizados, por ejemplo, por una mayor secreción de citocinas y factores de crecimiento, respectivamente. Citocinas, como interferones, interleucinas y tumor necrosis factores, son secretados de eritrocitos (glóbulos rojos) y leucocitos (Las células blancas de la sangre) así como fibroblastos y promueven la migración de las células del músculo liso en las paredes de la sangre. vasos desde la túnica media - la capa muscular que se encuentra en el medio de los vasos sanguíneos - hasta la túnica íntima - tejido conectivo capa con células endoteliales que recubre el interior vaso sanguíneo capa hacia el lado de la sangre. Entonces se produce la proliferación de miocitos lisos (células musculares) en la túnica íntima. La proliferación de miocitos es inducida no solo por los radicales libres sino también por la propia homocisteína a través de la inducción de ciclina D1 y ARNm de ciclina A. La homocisteína también puede inducir la biosíntesis de Colágeno, que es un componente de la matriz extracelular (matriz extracelular, sustancia intercelular, MEC, MEC), en células de músculo liso cultivadas a nivel de ARNm. Esto da como resultado una mayor producción de la matriz extracelular. Oxidativo estrés Daña las paredes celulares y los componentes celulares y de esta manera puede desencadenar la apoptosis, muerte celular programada. Esto afecta particularmente a las células endoteliales de las paredes vasculares. La renovación de las células endoteliales vasculares es inhibida por la homocisteína, presumiblemente mediante la disminución de la carboximetilación de p21ras, de modo que no se puede detener la progresión del daño celular. p21ras es una proteína responsable del control del ciclo celular. El vascular dañado endotelio conduce a una mayor adhesión (adherencia) de los neutrófilos (Las células blancas de la sangre), como monocitos, que son un componente del sistema de coagulación de la sangre y específicamente se "adhieren" a las células endoteliales dañadas para cerrar heridas. La mayor adhesión de los neutrófilos los activa para producir hidrógeno peróxido, que daña aún más las células endoteliales. Además, el daño de la pared vascular da como resultado el paso de monocitos y oxidado LDL desde el torrente sanguíneo hasta la túnica íntima, donde los monocitos se diferencian en macrófagos y absorben el LDL oxidado sin límite. Las concentraciones fisiopatológicamente relevantes de homocisteína (50 a 400 µmol / l) mejoran la adhesión de los neutrófilos a la endotelio y su posterior migración a través del endotelio (diapédesis). En la túnica íntima, los macrófagos se convierten en células espumosas ricas en lípidos que estallan rápidamente y mueren como resultado de la sobrecarga de lípidos. Las numerosas fracciones de lípidos liberadas en el proceso, así como los restos celulares de los macrófagos, ahora se depositan en la íntima. Tanto las células musculares en proliferación como las células espumosas y los depósitos en forma de lípidos, linfocitos, proteoglicanos, Colágeno y elastina conducen al engrosamiento de la íntima o interior vaso sanguíneo capa. En el curso posterior, se forman los cambios vasculares ateroscleróticos típicos: formación de vetas grasas, necrosis (muerte celular), esclerosis (endurecimiento del tejido conectivo) y calcificación (almacenamiento de calcio). Estos fenómenos en el sistema vascular también se conocen como placas fibrosas. Durante la progresión de la aterosclerosis, las placas pueden romperse, provocando el desgarro de la íntima. Aumentado plaquetas (coágulos de sangre) se acumulan en el endotelio vascular dañado para cerrar la herida, induciendo la formación de trombos (coágulos de sangre). Los trombos pueden ocluir completamente el vaso sanguíneo, perjudicando significativamente el flujo sanguíneo. A medida que la túnica íntima se espesa debido al crecimiento de placas ateroscleróticas, la luz de la sangre vasos se vuelve cada vez más estrecho. El desarrollo de trombos contribuye aún más a la estenosis (estrechamiento). Las estenosis conducen a trastornos circulatorios y juegan un papel importante en la patogenia de las enfermedades cardiovasculares. Los tejidos y órganos suministrados por un enfermo la arteria sufrir de oxígeno deficiencia debido a la alteración del flujo sanguíneo. Cuando el Arteria carótida (grande arterias del cuello) se ve afectado, el cerebro está insuficientemente abastecido con oxígeno, aumentando el riesgo de apoplejía (golpe) Si el arterias coronarias se ven afectados por la estenosis, corazón no puede recibir suficiente oxígeno e infarto de miocardio (ataque del corazónEn muchos casos, se desarrollan placas fibrosas en las arterias de las piernas, que no pocas veces se asocia con la enfermedad arterial oclusiva (pAVD), también conocida como enfermedad del escaparate, que conduce a dolor en la pantorrilla, muslo, o músculos de los glúteos después de una caminata prolongada. Numerosos estudios han encontrado que los pacientes con enfermedades cardiovasculares y parálisis cerebral, especialmente aquellos con aterosclerosis, golpe, La enfermedad de Alzheimer, Enfermedad de Parkinsony senil demencia, tienen niveles elevados de homocisteína plasmática. Este hallazgo confirma que la homocisteína es un factor de riesgo importante para la aterosclerosis y sus secuelas. Además de los niveles elevados de homocisteína en plasma, obesidad, la inactividad física, hipertensión (hipertensión), hipercolesterolemiaAumentado alcohol y Café consumo, y fumar también son independientes factores de riesgo para enfermedades cardiovasculares y cerebrovasculares. Otras funciones de la metionina.

Lipotrofia: la metionina exhibe propiedades lipotróficas, lo que significa que tiene un efecto de solubilización de grasas y, por lo tanto, ayuda a prevenir el almacenamiento excesivo de grasas en el hígado; en estudios, la deficiencia de metionina causó hígado graso en ratas, pero esto podría revertirse con suplementos de metionina: la metionina apoya la regeneración del tejido hepático y renal; La metionina también se usa en la hipertrigliceridemia, ya que promueve la descomposición de los triglicéridos.
Utilización de importantes nutrientes y sustancias vitales, ya que la metionina es necesaria para el metabolismo de algunos aminoácidos, como la glicina y la serina, la necesidad de metionina aumenta en un alto contenido proteico dieta; Los niveles plasmáticos de metionina suficientemente altos también son importantes para asegurar una utilización óptima del oligoelemento. selenio en el cuerpo.
Antioxidante: como eliminador de radicales, la metionina hace que los radicales libres sean inofensivos.
Desintoxicación: en relación con el oligoelemento zinc metionina aumenta la excreción de metales pesados y puede prevenir, por ejemplo, la intoxicación por plomo.
Regeneración del cuerpo después de las fases de entrenamiento: en las fases anabólicas, por ejemplo, después del entrenamiento, el requerimiento de metionina es particularmente alto debido a la necesaria regeneración o recuperación del cuerpo estresado.
Bajando el histamina nivel plasmático: a través de la metilación de la histamina, la metionina actúa como un antihistamínico natural; por lo tanto, mantiene bajo el nivel de histamina en la sangre y, por lo tanto, es beneficioso en la atopía (reacciones de hipersensibilidad) o alergias; La histamina se libera en reacciones alérgicas mediadas por IgE del “tipo inmediato” - Tipo I - o por factores del complemento de los mastocitos o granulocitos basófilos y, por tanto, participa en la defensa de sustancias exógenas; además, histamina en el centro sistema nervioso regula el ritmo de sueño-vigilia y el control del apetito.
Infecciones del tracto urinario: la metionina se puede usar en infecciones del tracto urinario para prevenir infecciones recurrentes; el aminoácido esencial desplaza el pH de la orina al rango ácido, lo que evita el asentamiento de gérmenes y bacterias patógenos y la formación de cálculos de fosfato en el riñón
Mejorar memoria desempeño en SIDA pacientes: la metionina puede inhibir la progresión de la encefalopatía relacionada con el VIH; La ingesta dietética adecuada de metionina, hasta 6 g al día, protege a los pacientes de los daños relacionados con el SIDA en el cuerpo. sistema nervioso, como progresivo demencia, y así puede mejorar memoria rendimiento.

Valencia biológica

El valor biológico (BW) de una proteína es una medida de la eficiencia con la que una proteína de la dieta puede convertirse en proteína endógena o usarse para la biosíntesis de proteínas endógenas. Se trata de si el contenido de aminoácidos esenciales en la proteína de la dieta se adapta de manera óptima al espectro de componentes proteicos del cuerpo. Cuanto mayor sea la calidad de una proteína dietética, menos se necesitará ingerir para mantener la biosíntesis de proteínas y cumplir con los requisitos del cuerpo, siempre que el cuerpo reciba suficiente energía en forma de hidratos de carbono y grasas, de modo que las proteínas de la dieta no se utilicen para la producción de energía. De particular interés son los aminoácidos esenciales, que son importantes para la biosíntesis de proteínas endógenas. Todos estos deben estar presentes simultáneamente para la formación de proteínas en el sitio de síntesis en la célula. Un déficit intracelular de un solo aminoácido paralizaría la síntesis de la proteína en cuestión, lo que significaría que el sub-moléculas ya construido tendría que ser degradado de nuevo. El aminoácido esencial que es el primero en limitar la biosíntesis de proteínas endógenas debido a su insuficiente concentración en la proteína de la dieta se denomina primer aminoácido limitante. La metionina es el primer aminoácido limitante en legumbres como frijoles y altramuces, en levadura y en leche caseína proteica. En linaza, carne y gelatina, la metionina es el segundo aminoácido limitante debido a su bajo contenido. En estos alimentos, la metionina es, por tanto, el segundo aminoácido limitante. El valor biológico es el método más común para determinar la calidad de las proteínas. Para determinarlo, los dos investigadores en nutrición Kofranyi y Jekat desarrollaron un método especial en 1964. De acuerdo con este método, para cada proteína de prueba, la cantidad suficiente para mantener el nitrógeno equilibrar se determina - determinación del mínimo del balance de nitrógeno. El valor de referencia es la proteína de huevo entera, cuyo valor biológico se establece arbitrariamente en 100 o 1-100%. Tiene el peso corporal más alto entre todas las proteínas individuales. Si el cuerpo utiliza una proteína de forma menos eficiente que la proteína de huevo, el peso corporal de esta proteína es inferior a 100. Las proteínas de los alimentos de origen animal tienen un peso corporal más alto que las proteínas de origen vegetal debido a su alto contenido de proteínas (clara de huevo), que son generalmente rico en aminoácidos esenciales. Los alimentos vegetales tienen cantidades bastante bajas de proteínas en relación con el peso. En consecuencia, la proteína animal generalmente satisface mejor las necesidades humanas. Para dar un ejemplo, la carne de cerdo tiene un peso corporal de 85, mientras que el arroz tiene un peso corporal de solo 66. Combinando inteligentemente diferentes portadores de proteínas, los alimentos con un valor biológico bajo pueden mejorarse equilibrando mutuamente los aminoácidos limitantes. ácidos. Esto se conoce como efecto complementario de diferentes proteínas. En la mayoría de los casos, la combinación de proteína vegetal y animal da como resultado una mejora. Por lo tanto, el bajo peso corporal del arroz se mejora significativamente al comerlo junto con pescado. El pescado contiene abundantes aminoácidos esenciales ácidos, como la metionina, y por lo tanto tiene un alto valor biológico. Pero incluso una combinación de fuentes de proteínas puramente vegetales, como la ingesta conjunta de maíz y frijoles, alcanza un valor biológico de casi 100. Con la ayuda del efecto suplementario de las proteínas individuales, es posible lograr un peso corporal superior al de la proteína de huevo entero. El mayor efecto de valor agregado se logra mediante la combinación de 36% de huevo entero con 64% de proteína de papa, que alcanza un peso corporal de 136.

Degradación de metionina

Metionina y otros amino ácidos En principio, puede metabolizarse y degradarse en todas las células y órganos del organismo. Sin embargo, los sistemas enzimáticos para el catabolismo de los aminoácidos esenciales se encuentran predominantemente en los hepatocitos (hígado células). Cuando la metionina se descompone, amoníaco Se liberan (NH3) y un alfa-cetoácido. Por un lado, los alfa-cetoácidos se pueden utilizar directamente para la producción de energía. Por otro lado, dado que la metionina es de naturaleza glucogénica, sirven como precursoras de la gluconeogénesis (nueva formación de glucosa) en el hígado y los músculos. Para este propósito, la metionina se degrada a través de varios pasos intermedios a homoserina para piruvato y succinil-CoA. Ambos piruvato y succinil-CoA, que es un intermedio del ciclo del citrato, pueden servir como sustratos para la gluconeogénesis. Glucosa representa una importante fuente de energía para el organismo. los eritrocitos (glóbulos rojos) y la médula renal son totalmente dependientes de glucosa Por energía. los cerebro sólo parcialmente, porque en el metabolismo por inanición puede obtener hasta el 80% de su energía de los cuerpos cetónicos. Cuando se descompone la glucosa, se forma ATP (trifosfato de adenosina), la fuente de energía más importante de la célula. Cuando es fosfato los enlaces se escinden hidrolíticamente mediante enzimas, se forma ADP (difosfato de adenosina) o AMP (monofosfato de adenosina). La energía liberada en este proceso permite a las células del cuerpo realizar trabajos osmóticos (procesos de transporte a través de membranas), químicos (reacciones enzimáticas) o mecánicos (músculos contracciones). Amoníaco permite la síntesis de aminoácidos no esenciales, purinas, porfirinas, proteínas plasmáticas y proteínas de defensa contra infecciones. Dado que el NH3 en forma libre es neurotóxico incluso en cantidades muy pequeñas, debe fijarse y excretarse.Amoníaco puede causar daño celular grave al inhibir metabolismo energético y cambios de pH. La fijación de amoniaco se produce a través de un glutamato reacción deshidrogenasa. En este proceso, el amoníaco liberado en los tejidos extrahepáticos se transfiere al alfa-cetoglutarato, lo que resulta en glutamato. La transferencia de un segundo grupo amino a glutamato da como resultado la formación de glutamina. El proceso de glutamina La síntesis sirve como amoníaco preliminar. desintoxicación. La glutamina, que se forma principalmente en el cerebro, transporta el NH3 unido y, por lo tanto, inofensivo al hígado. Otras formas de transporte de amoníaco al hígado son ácido aspártico (aspartato) y alanina. El último aminoácido se forma por unión de amoníaco a piruvato en los músculos. En el hígado, el amoníaco se libera de la glutamina, glutamato, alanina y aspartato. Ahora se introduce NH3 en los hepatocitos (células del hígado) para desintoxicación usando carbamyl-fosfato sintetasa en urea biosíntesis. Dos amoniaco moléculas formar una molécula de urea, que no es tóxico y se excreta a través de los riñones en la orina. A través de la formación de ureaSe pueden eliminar 1 a 2 moles de amoniaco al día. El grado de síntesis de urea está sujeto a la influencia de dieta, especialmente la ingesta proteica en cuanto a cantidad y calidad biológica. En una dieta promedio, la cantidad de urea en la orina diaria está en el rango de aproximadamente 30 gramos.

Personas con discapacidad riñón función son incapaces de excretar el exceso de urea a través de los riñones. Las personas afectadas deben consumir una dieta baja en proteínas para evitar una mayor producción y acumulación de urea en el riñón debido a la degradación de los aminoácidos.