Valina (Val) es el tercer aminoácido de cadena ramificada - Inglés: Cadena ramificada Aminoácidos (BCAA). Como leucina e isoleucina, la valina tiene una disposición de cadena ramificada en su estructura. Debido a esta estructura molecular específica, ni el animal ni el organismo humano pueden acumular valina, razón por la cual este aminoácido se denomina esencial (necesario para la vida). Finalmente, la valina debe ingerirse en cantidades suficientes con proteína dietética para mantener un nitrógeno equilibrar y permiten un crecimiento normal. La valina es una de un total de 21 proteinogénicas aminoácidos solía construir proteínas. Todos mayores proteínas del cuerpo contienen valina en concentraciones de 5-8%. Dependiendo de la estructura de sus cadenas laterales, proteinogénicas aminoácidos se dividen en diferentes grupos. Valina, como isoleucina, leucina, alanina y la glicina, es un aminoácido con una cadena lateral alifática. Amino alifático ácidos llevar solo uno carbono cadena lateral y no polares. La valina es uno de los amino neutros ácidos, razón por la cual puede comportarse tanto en forma ácida, liberando protones, como alcalina, recibiendo protones. En 1901, Herman Emil Fischer, el fundador de la bioquímica moderna, aisló el aminoácido esencial valina de la caseína por primera vez. La caseína es una proteína de coagulación gruesa de leche y por tanto el componente principal del queso y la cuajada. Estructuralmente, la valina se deriva del ácido isovalérico por sustitución de un hidrógeno átomo con un grupo amino (NH2), un hemiterpeno de ácido monocarboxílico también conocido como ácido 3-metilbutírico.
Digestión de proteínas y absorción intestinal
Hidrólisis parcial de la dieta. proteínas comienza en el estómago. Las principales sustancias para la digestión de proteínas se secretan a partir de varias células del estómago. mucosa. Las células principales y secundarias producen pepsinógeno, el precursor de la enzima que escinde proteínas. pepsina. Salud Intestinal las células producen ácido gástrico, que promueve la conversión de pepsinógeno en pepsina. Adicionalmente, ácido gástrico reduce el pH, que aumenta pepsina actividad. La pepsina descompone la proteína rica en valina en productos de escisión de bajo peso molecular, como poli y oligopéptidos. Buenas fuentes naturales de valina incluyen caseína, suero, huevo, carne, avena, arroz integral y proteínas de avellana. Los poli y oligopéptidos solubles ingresan posteriormente al intestino delgado, el sitio de proteólisis principal (digestión de proteínas). Proteasas (escisión de proteínas enzimas CRISPR-Cas) se producen en el páncreas. Las proteasas se sintetizan y secretan inicialmente como zimógenos, precursores inactivos. Es solo en el intestino delgado que son activados por enteropeptidasas - enzimas CRISPR-Cas formado a partir de mucosa células - calcio y la enzima digestiva tripsina. Las proteasas más importantes incluyen endopeptidasas y exopeptidasas. Las endopeptidasas escinden proteínas y polipéptidos en su interior moléculas, aumentando la capacidad de ataque terminal de las proteínas. Las exopeptidasas atacan los enlaces peptídicos del extremo de la cadena y pueden escindir específicamente ciertos aminoácidos. ácidos del extremo carboxilo o amino de la proteína moléculas. En consecuencia, se denominan carboxi o aminopeptidasas. Las endopeptidasas y exopeptidasas se complementan entre sí en la escisión de proteínas y polipéptidos debido a su diferente especificidad de sustrato. La endopeptidasa elastasa libera aminoácidos alifáticos específicos, incluida la valina. Posteriormente, la valina se ubica al final de la proteína y, por lo tanto, es accesible para la escisión por carboxipeptidasa A. Esta exopeptidasa escinde los aminoácidos alifáticos y aromáticos de los oligopéptidos. La valina se absorbe predominantemente activa y electrogénicamente en sodio cotransportar a los enterocitos (mucosa células) de la intestino delgado. Aproximadamente del 30 al 50% de la valina absorbida ya está degradada y metabolizada en los enterocitos. Transporte de valina y sus metabolitos desde las células a través del sistema portal hasta el hígado ocurre a lo largo del concentración gradiente a través de varios sistemas de transporte. Intestinal absorción de aminoácidos está casi completo en casi el 100 por ciento. Aminoácidos esenciales, como valina, isoleucina, leucinay metionina, se absorben mucho más rápidamente que aminoácidos no esencialesLa descomposición de proteínas dietéticas y endógenas en productos de escisión más pequeños no solo es importante para la captación de péptidos y aminoácidos en los enterocitos, sino que también sirve para resolver la naturaleza extraña de la molécula de proteína y evitar reacciones inmunológicas.
Degradación de proteínas
La valina y otros aminoácidos se pueden metabolizar y degradar en todos los tejidos del organismo, liberando NH3 en principio en todas las células y órganos. Amoníaco permite la síntesis de no-aminoácidos esenciales, purinas, porfirinas, proteínas plasmáticas y proteínas de la defensa frente a infecciones. Dado que el NH3 en forma libre es neurotóxico incluso en cantidades muy pequeñas, debe fijarse y excretarse. Amoníaco puede causar daño celular grave al inhibir metabolismo energético y cambios de pH. La fijación se produce a través del glutamato reacción deshidrogenasa. En este proceso, amoníaco liberado en los tejidos extrahepáticos se transfiere a alfa-cetoglutarato, produciendo glutamato. La transferencia de un segundo grupo amino a glutamato da como resultado la formación de glutamina. El proceso de glutamina La síntesis sirve como amoníaco preliminar. desintoxicación. La glutamina, que se forma principalmente en el cerebro, transporta el NH3 unido y, por tanto, inofensivo al hígado. Otras formas de transporte de amoniaco al hígado en ácido aspártico y alanina. El último aminoácido se forma por unión de amoníaco a piruvato en los músculos. En el hígado, el amoníaco se libera de la glutamina, glutamato, alanina y aspartato. El NH3 ahora se introduce en los hepatocitos (células del hígado) para la desintoxicación con la ayuda de carbamyl-fosfato sintetasa en urea biosíntesis. Dos amoniaco moléculas formar una molécula de urea, que no es tóxico y se excreta a través de los riñones en la orina. A través de la formación de ureaSe pueden eliminar 1 a 2 moles de amoniaco al día. El grado de síntesis de urea está sujeto a la influencia de dieta, especialmente la ingesta proteica en cuanto a cantidad y calidad biológica. En un promedio dieta, la cantidad de urea en la orina diaria está en el rango de aproximadamente 30 gramos. Las personas con insuficiencia renal no pueden excretar el exceso de urea a través del riñón. Las personas afectadas deben seguir una dieta baja en proteínas. dieta para evitar una mayor producción y acumulación de urea en el riñón debido a la degradación de los aminoácidos.
