Isoleucina
Proteinogénico aminoácidos pueden dividirse en diferentes grupos dependiendo de la estructura de sus cadenas laterales. Isoleucina, junto con leucina, valina, alanina, y la glicina, pertenece a la aminoácidos con cadenas laterales alifáticas, lo que significa que estos llevan solo una carbono cadena lateral y no polares. Además, isoleucina, leucina y la valina se llaman de cadena ramificada aminoácidos debido a su estructura molecular específica: Aminoácidos de cadena ramificada - BCAA. Los BCAA pertenecen al amino neutro ácidos, por lo que pueden comportarse tanto ácidos como básicos. La isoleucina no puede ser sintetizada por el propio cuerpo humano y, por lo tanto, es esencial (necesaria para la vida). Como aminoácido esencial, la isoleucina debe consumirse en cantidades suficientes con proteína dietética para mantener un equilibrio nitrógeno dieta y permitir un crecimiento normal.
Digestión de proteínas y absorción intestinal
Hidrólisis parcial de la dieta. proteínas comienza en el estómago. Las principales sustancias para la digestión de proteínas se secretan a partir de varias células del estómago. mucosa. Las células principales y secundarias producen pepsinógeno, el precursor de la enzima que escinde proteínas. pepsina. Salud Intestinal las células producen ácido gástrico, que promueve la conversión de pepsinógeno en pepsina. Adicionalmente, ácido gástrico reduce el pH, que aumenta pepsina actividad. La pepsina descompone las proteínas ricas en isoleucina, especialmente suero proteína, caseína, carne, huevo y proteína de avellana en productos de escisión de bajo peso molecular, como poli y oligopéptidos. Los poli- y oligopéptidos solubles luego ingresan al intestino delgado, el sitio de la proteólisis principal: la digestión de proteínas. En el páncreas, proteasas - escisión de proteínas enzimas CRISPR-Cas - están formados. Las proteasas se sintetizan y secretan inicialmente como zimógenos, precursores inactivos. Solo en el intestino delgado ¿Son activados por enteropeptidasas? enzimas CRISPR-Cas formado a partir de mucosa células -, calcio y la enzima digestiva tripsina. Las proteasas más importantes incluyen endopeptidasas y exopeptidasas. Las endopeptidasas se escinden proteínas y polipéptidos en el interior moléculas, aumentando la capacidad de ataque terminal de las proteínas. Las exopeptidasas atacan los enlaces peptídicos del extremo de la cadena y pueden escindir específicamente ciertos aminoácidos. ácidos del extremo carboxilo o amino de la proteína moléculas. En consecuencia, se denominan carboxi o aminopeptidasas. Las endopeptidasas y exopeptidasas se complementan entre sí en la escisión de proteínas y polipéptidos debido a su diferente especificidad de sustrato. Amino alifático específico ácidos, incluida la isoleucina, son liberadas por la endopeptidasa elastasa. La isoleucina se localiza posteriormente al final de la proteína y, por lo tanto, es accesible para la escisión por carboxipeptidasa A. Esta exopeptidasa escinde los aminoácidos alifáticos y aromáticos de los oligopéptidos. La isoleucina se absorbe predominantemente activa y electrogénicamente en sodio cotransportar a los enterocitos - mucosa células - de la intestino delgado. Aproximadamente del 30 al 50% de la isoleucina absorbida ya está degradada y metabolizada en los enterocitos. Transporte de isoleucina y sus metabolitos desde las células a través del sistema portal al hígado ocurre a lo largo del concentración gradiente a través de varios sistemas de transporte. Intestinal absorción de aminoácidos está casi completo en casi el 100 por ciento. Aminoácidos esenciales, como isoleucina, leucina, valina y metionina, se absorben mucho más rápidamente que aminoácidos no esenciales. La descomposición de proteínas dietéticas y endógenas en productos de escisión más pequeños no solo es importante para la captación de péptidos y aminoácidos en los enterocitos, sino que también sirve para resolver la naturaleza extraña de la molécula de proteína y evitar reacciones inmunológicas.
Degradación de proteínas
La isoleucina y otros aminoácidos pueden metabolizarse y degradarse en todos los tejidos del organismo, liberando NH3 en principio en todas las células y órganos. Amoníaco permite la síntesis de no-aminoácidos esenciales, purinas, porfirinas, proteínas plasmáticas y proteínas de defensa contra infecciones. Dado que el NH3 en forma libre es neurotóxico incluso en cantidades muy pequeñas, debe fijarse y excretarse. La fijación se produce a través del glutamato reacción deshidrogenasa. En este proceso, el amoníaco liberado en los tejidos extrahepáticos se transfiere a alfa-cetoglutarato, lo que resulta en glutamato.La transferencia de un segundo grupo amino a glutamato conduce a la formación de glutamina. El proceso de glutamina síntesis sirve para preliminares amoníaco desintoxicación. La glutamina, que se forma principalmente en el cerebro, transporta el NH3 unido y, por tanto, inofensivo al hígado. Otras formas de transporte de amoniaco al hígado en ácido aspártico y alanina. El último aminoácido se forma por unión de amoníaco a piruvato en los músculos. En el hígado, el amoníaco se libera de la glutamina, glutamato, alanina y aspartato. El NH3 ahora se introduce en los hepatocitos (células del hígado) para la desintoxicación con la ayuda de carbamyl-fosfato sintetasa en urea biosíntesis. Dos amoniaco moléculas formar una molécula de urea, que se excreta a través de los riñones en la orina. A través de la formación de ureaSe pueden eliminar 1 a 2 moles de amoniaco al día. El grado de síntesis de urea está sujeto a la influencia de dieta, especialmente la ingesta proteica en cuanto a cantidad y calidad biológica. En un promedio dieta, la cantidad de urea en la orina diaria está en el rango de aproximadamente 30 gramos. Las personas con insuficiencia renal no pueden excretar el exceso de urea a través del riñón. Las personas afectadas deben seguir una dieta baja en proteínas para evitar una mayor producción y acumulación de urea en el riñón debido a la degradación de los aminoácidos.
