La enteropeptidasa es una enzima del duodeno. mucosa cuya función es activar enzimas pancreáticas. Es al comienzo de toda una cascada de activación de digestivo. enzimas CRISPR-Cas. La disfunción de la enteropeptidasa conduce a una mala digestión y mala absorción de los alimentos en el intestino delgado.
¿Qué es una enteropeptidasa?
La enteropeptidasa representa una enzima del duodeno. mucosa que inicia la activación del sistema digestivo pancreático enzimas CRISPR-Cas por activación de tripsinógeno a tripsina. La secreción de enteropeptidasa se produce en el borde en cepillo del duodeno. mucosa. Específicamente, las glándulas de Lieberkühn son responsables de la secreción. Las glándulas de lieberkühn son depresiones tubulares en el intestino delgado y grueso. epitelio. En la intestino delgado, se encuentran entre las vellosidades del intestino delgado. También conocidas como criptas de Lieberkühn, las glándulas secretan una variedad de enzimas CRISPR-Cas además de enteropeptidasa. La estimulación para la secreción de enteropeptidasa ocurre cuando la pulpa gástrica predigerida del alimento ingresa al duodeno. La enzima sola no actúa sobre los componentes de los alimentos. Solo activación de la enzima tripsina pone en movimiento toda la cascada de activación de Enzimas digestivas. Enteropeptidasa, como tripsina y las otras proteasas pancreáticas, es una serina proteasa. El sitio activo contiene la tríada catalítica de ácido aspártico, histidina y serina. Como endopeptidasa, la enteropeptidasa escinde proteínas sólo en ciertos sitios característicos con motivos de reconocimiento específicos en la secuencia de aminoácidos. Por tanto, la enzima siempre se escinde en el motivo de reconocimiento Asp-Asp-Asp-Lys. En tripsinógeno, el hexapéptido Val- (Asp) 4-Lys se escinde, produciendo tripsina.
Función, acción y roles
La función de la enteropeptidasa es activar la Enzimas digestivas del páncreas. Al hacerlo, inicia solo el primer paso de activación con la conversión de tripsinógeno a la tripsina. Por su parte, la tripsina es una serina proteasa que escinde proteínas en el mismo motivo de reconocimiento característico. Ahora mismo continúa la activación del tripsinógeno. Al mismo tiempo, activa otros enzimas pancreáticas de sus respectivos precursores, tales como quimotripsinógeno, pro-elastasa, pro-carboxipeptidasa, Pro-fosfolipasa y proenteropeptidasa. La enteropeptidasa también está inicialmente presente en la proforma inactiva. Al entrar la pulpa del alimento en el duodeno, se secreta duodenasa además de proenteropeptidasa, que activa la proforma de enteropeptidasa. Por lo tanto, después del inicio de la cascada de activación, la tripsina se hace cargo de las activaciones de todos enzimas pancreáticas incluyendo proenteropeptidasa y tripsinógeno. La activación de la proenteropeptidasa a enteropeptidasa ocurre incluso más eficazmente por la acción de la tripsina que por la duodenasa. La presencia principal del Enzimas digestivas en su forma inactiva es extremadamente importante. La acción de las proteasas en particular es inespecífica. Todas proteínas que contienen el motivo de reconocimiento característico dentro de la molécula se escinden hidrolíticamente. Si las enzimas fueran inmediatamente catalíticamente activas, la digestión de proteínas endógenas ya se produciría en el páncreas y el conducto pancreático. Como resultado, el páncreas se disolvería. Por lo tanto, la activación tiene lugar solo en el duodeno fuera de las glándulas exocrinas. Aquí, las enzimas pueden comenzar a descomponer los componentes de los alimentos sin atacar los propios tejidos del cuerpo. Para prevenir la activación prematura de las enzimas, un inhibidor de tripsina adicional actúa en el conducto excretor del páncreas. Sin embargo, la tripsina juega un papel clave en la cascada digestiva. Una vez que se activa esta enzima, no se puede detener la activación de todas las enzimas digestivas, incluida la enteropeptidasa.
Formación, ocurrencia, propiedades y niveles óptimos.
La enteropeptidasa, como todas las serina proteasas, también actúa de forma inespecífica, escindiendo proteínas en un motivo de reconocimiento característico. La enteropeptidasa consta de una cadena ligera y una cadena pesada unidas por disulfuro. puentes. El dominio de serina proteasa se encuentra en la cadena ligera. La cadena pesada tiene un masa de 82 a 140 kilodaltons, siendo la masa molecular de la cadena ligera de 35 a 62 kilodaltons. La estructura de la enteropeptidasa en la cadena ligera es similar a las otras serina proteasas tripsina y quimotripsina. La cadena pesada está unida a la membrana y afecta la especificidad de la enzima. Se encontró que la cadena ligera aislada tiene una actividad similar contra el motivo de reconocimiento característico (Asp) 4-Lys, pero mucha menos actividad contra el tripsinógeno.
Enfermedades y trastornos
La enteropeptidasa humana está codificada por ENTK gen en el cromosoma 21. Mutación de este gen da como resultado una enfermedad grave en los niños afectados. La enzima ya no puede activar las otras enzimas digestivas. Los componentes de los alimentos ya no se descomponen y, en consecuencia, ya no pueden ser absorbidos por el intestino delgado. La causa principal es la mala digestión (degradación insuficiente), que conduce a la mala absorción de los componentes de los alimentos. El cuerpo ya no recibe suficientes nutrientes. Esto conduce a un retraso en el crecimiento, trastornos del crecimiento y deficiencia proteica síntomas con la formación de edema. Al mismo tiempo, hidratos de carbono y las grasas se absorben mal además de las proteínas. Dado que los componentes de los alimentos no digeridos llegan al intestino grueso y se descomponen allí por fermentación y putrefacción. bacterias fotosintéticas, flatulencia, diarrea y dolor abdominal también ocurren. Hasta la fecha, se han descrito 15 casos de deficiencia congénita de enteropeptidasa en todo el mundo. Sin embargo, los síntomas de la enfermedad ocurren con mucha más frecuencia. La deficiencia de enteropeptidasa no siempre tiene que estar presente. Dado que la tripsina juega un papel clave en la activación de las enzimas digestivas, un defecto o deficiencia de tripsina también conduce a síntomas similares. El tratamiento de estos trastornos es el mismo en ambos casos. Las enzimas se administran en forma activada. Ciertamente, hay muchos más casos no diagnosticados de deficiencia de enteropeptidasa. Si el diagnóstico es seguro, la enteropeptidasa también podría sustituirse causalmente. La deficiencia de enteropeptidasa también es secundaria a enfermedades intestinales graves. Diagnóstico diferencial debe aclarar enfermedades tales como celíaco enfermedad, intestino delgado acortado, lactasa deficiencia, u otros.
