Aproximadamente la mitad de todo proteínas en el cuerpo humano hay glicoproteínas. Las sustancias juegan un papel como componentes celulares y como sustancias inmunes. Se forman principalmente como parte de lo que se conoce como N-glicosilación y pueden causar enfermedades graves si se ensamblan incorrectamente.
¿Qué son las glicoproteínas?
Las glicoproteínas son proteínas con residuos de heteroglicanos ramificados en forma de árbol. Suelen tener una consistencia viscosa. Las macromoléculas contienen enlaces covalentes azúcar grupos. Consisten en monosacáridos, Tales como glucosa, fructosa, manosa o aminoazúcares acetilados. Por lo tanto, también se denominan oligosacáridos unidos a proteínas. La unión covalente puede ocurrir de diferentes maneras y corresponde a la unión a aminoácidos serina o asparagina. La unión a la serina se llama O- y la unión a asparagina se llama N-glicosilación. Las glicoproteínas de la N-glicosilación varían en tamaño. Corresponden a monosacáridos, di- u oligosacáridos hasta polisacáridos. Según su proporción de monosacáridos, se dividen en glicoproteínas ricas en manosa, complejas e híbridas. En el grupo rico en manosa, predominan los residuos de manosa. En el grupo complejo, predominan los sacáridos. El grupo híbrido es una forma mixta. El contenido de carbohidratos de las glicoproteínas varía desde un pequeño porcentaje para las ribonucleasas hasta un 85 por ciento para las sangre antígenos de grupo.
Función, acción y roles
Las glicoproteínas realizan numerosas funciones en el organismo humano. Son un componente estructural de las membranas celulares y también se conocen como estructuras proteínas en este contexto. Sin embargo, también están presentes en el moco y sirven como lubricantes en los fluidos. Contribuyen a la interacción celular como proteínas de membrana. Algunas glicoproteínas también cumplen funciones hormonales, como el factor de crecimiento hCG. Son igualmente importantes como componentes inmunológicos en forma de inmunoglobulinas y interferones. Todas las proteínas de exportación y las proteínas de membrana del cuerpo seguían siendo glucoproteínas, al menos durante la biosíntesis. Son particularmente relevantes para las reacciones de reconocimiento en el sistema inmunológico porque interactúan con las células T inmunológicas y los receptores de las células T. Se han aislado varias proteínas plasmáticas en humanos. sangre plasma, del cual solo albúmina y falta de prealbúmina azúcar residuos. La abundancia de glicoproteínas es sorprendente. En última instancia, casi todas las proteínas solubles extracelulares y enzimas CRISPR-Cas tienen residuos de azúcar. Porque hormonas, las glicoproteínas tienen efectos pleiotrópicos y, por lo tanto, son cruciales para la actividad de varios sistemas de órganos. Por ejemplo, el hormonas TSH, HCG y FSH son glicoproteínas. Como protienos de membrana, están representados en el papel de receptor así como en el de controlador de transporte y estabilizador. Tienen un efecto estabilizador principalmente junto con los glicolípidos. Junto con estas sustancias, forman el llamado glucocáliz, que estabiliza las células sin pared celular.
Formación, ocurrencia, propiedades y valores óptimos
La forma más común de formación de glicoproteínas es la unión N-glicosídica o N-glicosilación a asparagina. El azúcar se une al nitrógeno de ácido libre amida grupos en este proceso. La N-glicosilación tiene lugar en el retículo endoplásmico. Los N-glucósidos formados de esta manera son el grupo de glucoproteínas más relevante. Durante la N-glicosilación, el precursor del azúcar se snythetiza a la molécula portadora dolicol independientemente de la secuencia de aminoácidos de la proteína diana. El grupo OH al final de la molécula está unido al difosfato. Se forma un precursor de oligosacárido en el terminal. fosfato residuo del moléculas. Los primeros siete azúcares se ensamblan en el lado citosólico. Dos N-acetilglucosaminas y cinco residuos de manosa se unen al dolicol. fosfato. Los nucleótidos de azúcar GDP-manosa y UDP-N-acetil-glucosamina aparecen como donantes. El precursor es transportado a través de la membrana del RE por una proteína de transporte. Por lo tanto, el precursor se orienta hacia el lado interno del retículo endoplásmico, donde se le agregan cuatro residuos de manosa. Además, glucosa se agregan residuos. El precursor de 14 azúcares de largo finalmente se transfiere a una proteína. Otra vía de formación de glicoproteínas es la unión de O-glicosídico o la O-glicosilación a serina, que se lleva a cabo en el aparato de Golgi de las células. En este proceso, la unión del azúcar tiene lugar a un grupo hidroxilo de la serina. Los valores de las glicoproteínas son principalmente relevantes en relación con las proteínas plasmáticas, ya que desempeñan un papel en una gran sangre Enumerar todos los valores estándar para las glicoproteínas individualmente en este punto iría más allá del alcance.
Enfermedades y trastornos
Cosas enfermedades genéticas muestran efectos sobre la glicosilación. Un grupo de tales trastornos es CDG. En este caso, las glicoproteínas muestran niveles anormales. Las personas afectadas sufren un desarrollo lento que se relaciona con problemas físicos y mentales. El estrabismo puede ser otro síntoma del trastorno genético. En total, alrededor de 250 genes diferentes están involucrados en la formación de glocoproteínas. En los trastornos de glicosilación congénitos, los trastornos en la unión de las cadenas laterales de carbohidratos a las proteínas están presentes debido a una disposición genética. En la modificación postraduccional, las proteínas adquieren su funcionalidad completa. Cuando este proceso se ensambla anormalmente enzimas CRISPR-Cas o proteínas que forman cadenas laterales de carbohidratos, se produce CDG. La N-glicosilación se ve afectada con mayor frecuencia por la alteración. Hasta la fecha, se han descubierto alrededor de 30 defectos enzimáticos que afectan a la N-glicosilación. Los trastornos genéticos de O-glicosilación son algo menos comunes. Se manifiestan en trastornos neuromusculares multisistémicos, como el síndrome de Walker-Warburg. Debido a que las glicoproteínas realizan tantas funciones en el organismo, el cuadro clínico se caracteriza por múltiples síntomas. Todos los sistemas de órganos pueden verse afectados por trastornos congénitos de la glicosilación. Los trastornos del desarrollo psicomotor son el síntoma principal. Las anomalías neurológicas son igualmente frecuentes. Los trastornos de la coagulación o los trastornos endocrinos tampoco son infrecuentes.
