Lisina (Lys) es uno de los 21 L-aminoácidos que se incorporan regularmente en proteínas. Por esta razón, lisina se llama proteinogénico y es esencial para la biosíntesis de proteínas y el mantenimiento de los músculos y tejido conectivo. Un déficit de lisina puede alterar la biosíntesis de proteínas (formación de nuevos proteínas). Según su estructura química y composición, la lisina pertenece a la base aminoácidos, que también incluyen histidina y arginina. Ya que los tres aminoácidos constan de seis carbono átomos y un grupo básico, se llaman hexon bases. En la lisina, el grupo amino libre (NH2) en la cadena lateral reacciona como una base, especialmente si el pH es demasiado bajo o ácido. Si este es el caso, el grupo NH2 libre de la lisina absorbe protones (H +) del medio ambiente y se convierte en NH3 +. A través del enlace de protones, la lisina aumenta el pH del ambiente y al mismo tiempo adquiere una carga positiva. De esta manera, amino básico ácidos mantener el pH en el espacio extracelular e intracelular del organismo. La lisina no es producida por el propio cuerpo humano y, por lo tanto, es esencial (necesaria para la vida). Además de la lisina, otros ocho aminoácidos ácidos se consideran esenciales, todos los cuales deben suministrarse con alimentos y no pueden ser reemplazados por otros aminoácidos. Mientras siete de los aminoácidos esenciales pueden formarse en un metabolismo intermedio a partir de sus correspondientes alfa-cetoácidos mediante una reacción de transaminación, este no es el caso de la lisina y la treonina. Estos son transaminados irreversiblemente y, en consecuencia, se denominan aminoácidos esenciales apropiado.
Digestión y absorción intestinal
La hidrólisis parcial de las proteínas de la dieta comienza en el estómago. Varias células del estómago secretan sustancias importantes para la digestión de proteínas. mucosa. Las células principales producen pepsinógeno, el precursor de la enzima que escinde proteínas. pepsina. Las células parietales producen ácido gástrico (HCl), que promueve la conversión de pepsinógeno en pepsina. Además, el HCl reduce el pH gástrico, lo que aumenta pepsina actividad. La pepsina descompone la proteína rica en lisina en productos de escisión de bajo peso molecular, como poli y oligopéptidos. Buenas fuentes naturales de lisina incluyen suero, huevo, carne, soja, germen de trigo, lentejas y proteína de amaranto, así como caseína. además, el cocinar agua de las patatas tiene altas cantidades de lisina porque el aminoácido se disuelve de la proteína de la patata por la acción del calor. Los poli y oligopéptidos solubles entran posteriormente en el intestino delgado, el sitio de la proteólisis principal (digestión de proteínas). Proteasas (escisión de proteínas enzimas CRISPR-Cas) se forman en las células acinares del páncreas (páncreas). Las proteasas se sintetizan y secretan inicialmente como zimógenos, precursores inactivos. No es hasta el intestino delgado que los zimógenos son activados por enteropeptidasas, calcio y la enzima digestiva tripsina. Las enteropeptidasas son enzimas CRISPR-Cas producidos por enterocitos (células del intestino mucosa) y se secreta cuando llega la proteína alimentaria. Juntos con calcio, Que Lead a la conversión de tripsinógeno a tripsina en la luz intestinal, que a su vez es responsable de la activación de otros zimógenos derivados de la secreción pancreática. Las proteasas más importantes incluyen endopeptidasas y exopeptidasas. Endopeptidasas, como tripsinaquimotripsina, elastasa, colagenasay enteropeptidasa, escinden proteínas y polipéptidos en el interior moléculas, aumentando la capacidad de ataque terminal de las proteínas. Exopeptidasas, como carboxipeptidasa A y B, y las amino y dipeptidasas, atacan los enlaces peptídicos del extremo de la cadena y pueden escindir específicamente ciertos aminoácidos. ácidos del extremo carboxi o amino de la proteína moléculas. En consecuencia, se denominan carboxi o aminopeptidasas. Las endopeptidasas y exopeptidasas se complementan entre sí en la escisión de proteínas y polipéptidos debido a su diferente especificidad de sustrato. La tripsina endopeptidasa libera específicamente los aminoácidos básicos lisina, arginina, histidina, ornitina y cistina en el extremo C-terminal de la cadena peptídica. Posteriormente, la lisina se localiza al final de la proteína y, por lo tanto, es accesible para la escisión por carboxipeptidasa B. Esta exopeptidasa escinde exclusivamente los aminoácidos básicos de los oligopéptidos. Al final de la digestión de las proteínas, la lisina está presente como aminoácido libre o unida a otros aminoácidos, en forma de dipéptidos y tripéptidos. En forma libre, libre, la lisina es absorbida predominantemente activa y electrogénicamente en sodio cotransportar a los enterocitos (mucosa células) de la intestino delgado. La fuerza impulsora de este proceso es un valor de celda dirigido sodio gradiente, que se mantiene con la ayuda de sodio /potasio ATPase. Si la lisina todavía es parte de dipéptidos o tripéptidos, estos se transportan a los enterocitos contra un concentración gradiente en cotransporte H +. Intracelularmente, los péptidos se descomponen mediante amino y dipeptidasas en aminoácidos libres, incluida la lisina. La lisina sale de los enterocitos a través de varios sistemas de transporte a lo largo del concentración gradiente y se transporta a la hígado a través del portal sangre. Intestinal absorción de lisina está casi completa en casi el 100%. Sin embargo, existen diferencias en la velocidad de absorción. Aminoácidos esenciales, como lisina, isoleucina, valina, fenilalanina, triptófanoy metionina, se absorben mucho más rápidamente que aminoácidos no esenciales. En comparación con los aminoácidos neutros, los aminoácidos con un grupo lateral básico se absorben en los enterocitos a una velocidad mucho más lenta. La descomposición de proteínas dietéticas y endógenas en productos de escisión más pequeños no solo es importante para la captación de péptidos y aminoácidos en los enterocitos, sino que también sirve para resolver la naturaleza extraña de la molécula de proteína y evitar reacciones inmunológicas.
