La leucina - Leu - es uno de un total de 21 proteinogénicos aminoácidos solía construir proteínas.Dependiendo de la estructura de sus cadenas laterales, proteinogénicas aminoácidos se dividen en diferentes grupos. La leucina, como isoleucina, valina, alanina y la glicina, es un aminoácido con una cadena lateral alifática. Alifático aminoácidos llevar solo uno carbono cadena lateral y no polares.La leucina, isoleucina y valina se denominan amino de cadena ramificada ácidos debido a su estructura molecular específica: Aminoácidos de cadena ramificada (BCAA). Los BCAA se encuentran entre los aminoácidos neutros ácidos, por lo que pueden comportarse tanto ácida - liberación de protones - como básica - absorción de protones. La leucina no puede ser sintetizada por el propio cuerpo humano y por tanto es esencial. Como aminoácido esencial para la vida, la leucina debe ingerirse en cantidades suficientes con proteínas dietéticas para mantener un equilibrio. nitrógeno dieta y permitir un crecimiento normal.
Digestión de proteínas y absorción intestinal
Hidrólisis parcial de la dieta. proteínas comienza en el estómago. Las principales sustancias para la digestión de proteínas se secretan a partir de varias células del estómago. mucosa. Las células principales y secundarias producen pepsinógeno, el precursor de la enzima que escinde proteínas. pepsina. Salud Intestinal las células producen ácido gástrico, que promueve la conversión de pepsinógeno en pepsina. Adicionalmente, ácido gástrico reduce el pH, que aumenta pepsina La pepsina descompone la proteína rica en leucina en productos de escisión de bajo peso molecular, como poli y oligopéptidos. Buenas fuentes naturales de leucina incluyen suero, huevo, avena, maízproteína, mijo y avellana, así como caseína. Los poli y oligopéptidos solubles ingresan posteriormente al intestino delgado, el sitio de la principal digestión de proteínas proteólisis. En el páncreas, proteasas - escisión de proteínas enzimas CRISPR-Cas - están formados. Las proteasas se sintetizan y secretan inicialmente como zimógenos, precursores inactivos. Es solo en el intestino delgado que son activados por enteropeptidasas - enzimas CRISPR-Cas formado a partir de mucosa células - calcio y la enzima digestiva tripsinaLas proteasas más importantes incluyen las endopeptidasas y exopeptidasas. Las endopeptidasas se escinden proteínas y polipéptidos en el interior moléculas, aumentando la capacidad de ataque terminal de las proteínas. Las exopeptidasas atacan los enlaces peptídicos del extremo de la cadena y pueden escindir específicamente ciertos aminoácidos. ácidos del extremo carboxilo o amino de la proteína moléculas. En consecuencia, se denominan carboxi o aminopeptidasas. Las endopeptidasas y exopeptidasas se complementan entre sí debido a la diferente especificidad de sustrato en la escisión de proteínas y polipéptidos. La endopeptidasa elastasa libera específicamente aminoácidos alifáticos, incluida la leucina. La leucina se localiza posteriormente al final de la proteína y, por lo tanto, es accesible para la escisión por carboxipeptidasa A. Esta exopeptidasa escinde los aminoácidos alifáticos y aromáticos de los oligopéptidos. La leucina se absorbe predominantemente de forma activa y electrogénica en sodio cotransportar a los enterocitos (mucosa células) de la intestino delgado. Aproximadamente del 30 al 50% de la leucina absorbida ya está degradada y metabolizada en los enterocitos. Transporte de leucina y sus metabolitos desde las células a través del sistema portal hasta el hígado ocurre a través de varios sistemas de transporte a lo largo del concentración gradiente Intestinal absorción de aminoácidos está casi completo en casi el 100 por ciento. Aminoácidos esenciales, como leucina, isoleucina, valina y metionina, se absorben mucho más rápidamente que aminoácidos no esenciales. La descomposición de proteínas dietéticas y proteínas endógenas en productos de escisión más pequeños no solo es importante para la captación de péptidos y aminoácidos en los enterocitos, sino que también sirve para resolver la naturaleza extraña de la molécula de proteína y evitar reacciones inmunológicas.
Degradación de proteínas
La leucina y otros aminoácidos pueden metabolizarse y degradarse en todos los tejidos del organismo, liberando NH3 en principio en todas las células y órganos. Amoníaco permite la síntesis de no-aminoácidos esenciales, purinas, porfirinas, proteínas plasmáticas y proteínas de la defensa frente a infecciones. Dado que el NH3 en forma libre es neurotóxico incluso en cantidades muy pequeñas, debe fijarse y excretarse. Amoníaco podemos Lead al daño celular grave al inhibir metabolismo energético y cambios de pH. La fijación se produce a través de la glutamato reacción deshidrogenasa. En este proceso, amoníaco liberado en los tejidos extrahepáticos se transfiere a alfa-cetoglutarato, formando glutamato. La transferencia de un segundo grupo amino a glutamato da como resultado la formación de glutamina. El proceso de glutamina La síntesis sirve como amoníaco preliminar. desintoxicación. La glutamina, que se forma principalmente en el cerebro, transporta el NH3 unido y, por tanto, inofensivo al hígado. Otras formas de transporte de amoniaco al hígado en ácido aspártico y alanina. El último aminoácido se forma por unión de amoníaco a piruvato en los músculos. En el hígado, el amoníaco se libera de la glutamina, glutamato, alanina y aspartato. El NH3 ahora se introduce en los hepatocitos (células del hígado) para la desintoxicación con la ayuda de carbamyl-fosfato sintetasa en urea biosíntesis. Dos amoniaco moléculas formar una molécula de urea, que no es tóxico y se excreta a través de los riñones en la orina.1-2 moles de amoníaco pueden eliminarse diariamente mediante la formación de urea. El grado de síntesis de urea está sujeto a la influencia de dieta, especialmente la ingesta proteica en cuanto a cantidad y calidad biológica. En un promedio dieta, la cantidad de urea en la orina diaria está en el rango de aproximadamente 30 gramos.Las personas con insuficiencia renal no pueden excretar el exceso de urea a través del riñón. Las personas afectadas deben seguir una dieta baja en proteínas para evitar una mayor producción y acumulación de urea en el riñón debido a la degradación de los aminoácidos.
