L-metionina pertenece a lo esencial (vital) aminoácidos y no puede ser producido por el propio organismo humano. En consecuencia, una ingesta dietética adecuada es de considerable importancia. Metionina es una fuente importante de azufre en lo humano dieta. Tiene un azufre átomo unido orgánicamente en la cadena lateral entre los grupos CH2 y CH3. El enlace CH3-S-CH2-R- también se llama tioéter, donde la R representa el residuo orgánico del metionina molécula. Además de la metionina, cisteina es también uno de los azufre-conteniendo aminoácidos, que reacciona con otro cisteina molécula para formar un puente disulfuro - enlace entre dos átomos de azufre, enlace SS - para formar cistina. La absorción del oligoelemento azufre se produce predominantemente en forma de metionina que contiene S y cisteina. Dado que el grupo lateral de la metionina no tiene carga positiva ni negativa, la metionina es un aminoácido neutro no polar necesario para la síntesis endógena de proteínas y por eso se le llama proteinogénico. En la biosíntesis de proteínas, la metionina sirve como aminoácido iniciador durante la traducción. Biosíntesis de proteínas o gen expresión se refiere a la producción de una proteína o polipéptido y consiste en el proceso de transcripción - formación de ARN mensajero a partir de ADN - y traducción - síntesis de una proteína a partir de ARN mensajero. La traducción, que tiene lugar en el citosol de las células, se produce después de la transcripción e implica la transcripción de ARN mensajero (ARNm) con la participación de Ribosomas y transferir ARN moléculas (ARNt). El ARNm pasa desde el sitio de su síntesis, el núcleo, unido a proteínas a través de los poros nucleares hacia el citosol de las células. El tRNA moléculas proporcionar la aminoácidos para la biosíntesis de proteínas y se unen al ARNm, mientras que el Ribosomas enlazar el amino individual ácidos juntos para formar un polipéptido por translocación (cambio de ubicación) en el ARNm. La Ribosomas son, en última instancia, responsables de convertir la secuencia de bases del ARNm en una secuencia de aminoácidos y, por tanto, en una proteína. Formación de proteínas a partir de aminoácidos individuales ácidos siempre comienza en el codón de inicio AUG del ARNm. El tres bases adenina-uracil-guanina - triplete de bases, codón - codifica específicamente para la metionina. De acuerdo con esto, el ARNt que inicia la biosíntesis de proteínas (formación de nuevos proteínas) debe cargarse con metionina para poder unirse con su triplete de bases UAC al codón de inicio del ARNm bajo la influencia de un ribosoma. En un paso adicional, un segundo ARNt cargado con un aminoácido se une al siguiente codón del ARNm, también con la cooperación del ribosoma. Que amino ácidos son suministrados por el tRNA moléculas depende de la función de la proteína a sintetizar, que la proteína debe realizar en el organismo una vez completada. Posteriormente, el aminoácido del segundo tRNA, por ejemplo alanina, se transfiere enzimáticamente a la metionina uniendo la alanina y la metionina mediante un enlace peptídico: formación de un dipéptido. Mediante la translocación del ribosoma en el ARNm y la liberación de más aminoácidos con la ayuda de moléculas de ARNt, el dipéptido se extiende a una cadena peptídica. La cadena polipeptídica crece hasta que aparece uno de los tres codones de terminación del ARNm. Las moléculas de ARNt cargadas con aminoácidos ya no se unen, la proteína sintetizada se escinde y el ARNm se desprende del ribosoma. La proteína completa ahora puede realizar su función en el organismo. Debido a su importancia como un aminoácido iniciador en la traducción, la metionina - representa el primer aminoácido N-terminal - de cualquier proteína.
Absorción intestinal
Proteína dietética rica en metionina, como huevo, pescado, hígado, Nueces de Brasil y enteras maíz proteína, ya se descompone en productos de escisión más pequeños, como poli y oligopéptidos, en el estómago por la enzima que escinde proteínas pepsina. El sitio de la proteólisis principal (digestión de proteínas) es el intestino delgado. Allí, los péptidos entran en contacto con proteasas específicas (escisión de proteínas enzimas CRISPR-Cas), que liberan los aminoácidos individuales que hacer los poli y oligopéptidos. Las proteasas se producen en el páncreas y se secretan en el intestino delgado como zimógenos (precursores inactivos). Poco antes de la llegada de las proteínas alimentarias, los zimógenos son activados por enteropeptidasas, calcio y la enzima digestiva tripsina.En el lumen del intestino delgado, los péptidos se escinden dentro de la molécula bajo la influencia de las proteasas quimotripsina B y C, liberando metionina en el extremo C-terminal de la cadena peptídica. La metionina se encuentra ahora al final de la proteína, lo que la hace accesible para la escisión por zinc-dependiente carboxipeptidasa A. Las carboxipeptidasas son proteasas que atacan exclusivamente los enlaces peptídicos del extremo de la cadena y, por tanto, escinden ciertos aminoácidos del extremo carboxi o amino de las moléculas de proteína. Por consiguiente, se denominan carboxi o aminopeptidasas. La metionina puede absorberse como aminoácido libre o unirse a otros aminoácidos, en forma de dipéptidos y tripéptidos. En la forma libre, no unida, la metionina se absorbe predominantemente activa y electrogénicamente en los enterocitos (mucosa células) del intestino delgado en sodio cotransporte. Conducir este proceso es un paso de celda sodio gradiente mantenido por sodio /potasio ATPase. Si la metionina todavía es parte de dipéptidos o tripéptidos, estos se transportan a los enterocitos contra un concentración gradiente en el cotransporte de protones. Intracelularmente, los péptidos se descomponen mediante amino y dipeptidasas en aminoácidos libres, incluida la metionina. La metionina sale de los enterocitos a través de varios sistemas de transporte a lo largo del concentración gradiente y se transporta a la hígado a través del portal sangre. Intestinal absorción de metionina está casi completa en casi el 100%. Sin embargo, existen diferencias en la rapidez de absorción. Aminoácidos esenciales, como la metionina, leucina, isoleucina y valina, se absorben mucho más rápidamente que aminoácidos no esenciales. La descomposición de proteínas dietéticas y endógenas en productos de escisión de bajo peso molecular no solo es importante para la captación de péptidos y aminoácidos en los enterocitos, sino que también sirve para resolver la naturaleza extraña de la molécula de proteína y evitar reacciones inmunológicas.
