La aldehído oxidasa representa una enzima que degrada aldehídos en vertebrados. Se encuentra en varios tejidos de mamíferos y humanos. La función exacta de la aldehído oxidasa aún no se conoce.
¿Qué es la aldehído oxidasa?
La aldehído oxidasa (AOX1) ayuda en la descomposición enzimática de aldehídos en el cuerpo. Sin embargo, también se ha encontrado que se descompone nicotina a la cotinina. En este proceso, un oxígeno átomo se incorpora en el oxígeno libre nicotina para formar una estructura de aldehído. Debido a este hecho, la aldehído oxidasa también es importante para triptófano metabolismo y al mismo tiempo para la biotransformación. Se encuentra principalmente en el citosol de hígado células, páncreas, pulmón, músculo esquelético o células grasas. Para la actividad de la enzima, el cofactor molibdeno es muy importante. En el ADN humano, solo hay un AOX gen que puede codificar una enzima funcional. En otros vertebrados, varios genes AOX están activos. La aldehído oxidasa es muy similar y está relacionada con la enzima xantina deshidrogenasa. Ambos enzimas CRISPR-Cas se puede utilizar para convertir hipoxantina en xantina con la inclusión de un oxígeno átomo y agua molécula. Sin embargo, la conversión de xantina en ácido úrico sólo se lleva a cabo por la xantina hidrogenasa (xantina oxidasa). La aldehído oxidasa consta de 1338 aminoácidos. Molibdopterina, FAD y 2 (2Fe2S) sirven como cofactores de su eficacia. La reacción, ya caracterizada por su nombre, marca la conversión de aldehídos a ácidos carboxílicos y hidrógeno peróxido con la adición de oxígeno y agua.
Función, acción y tareas
La enzima aldehído oxidasa cataliza varias reacciones. En gran parte, es responsable de la conversión de aldehídos en ácidos carboxílicos con la adición de oxígeno y agua. En general, la aldehído oxidasa media la adición de un átomo de oxígeno a un sustrato. Entre otras cosas, también cataliza la conversión de nicotina a conitine. Por lo tanto, también juega un papel importante en la biotransformación y triptófano metabolismo. En estas reacciones, el molibdeno siempre es necesario como cofactor. En biotransformación, convierte xenobióticos con grupos aldehído en los correspondientes ácidos carboxílicos en la reacción de fase I. Se agrega ácido glucurónico a los grupos carboxilo en la reacción de fase II para aumentar la solubilidad en agua y eliminar la molécula extraña del cuerpo. Estructural y químicamente, la aldehído oxidasa está estrechamente relacionada con la enzima homóloga xantina hidrogenasa (xantina oxidasa). Sin embargo, ¿por qué la conversión de xantina en ácido úrico con la adición de oxígeno y agua se cataliza solo por la xantina oxidasa no se conoce. La conversión de hipoxantina en xantina todavía es catalizada por ambos enzimas CRISPR-Cas. Además, la aldehído oxidasa también es responsable de la adipogénesis (proliferación de células grasas). En este proceso, estimula la liberación de la hormona tisular adiponectina. La adiponectina a su vez aumenta la eficacia de insulina. En los hepatocitos, la adiponectina a su vez inhibe la liberación de aldehído oxidasa. La deficiencia de aldehído oxidasa (AOX1) también inhibe la exportación de lípidos de las células. La función exacta de la aldehído oxidasa no se comprende completamente.
Formación, ocurrencia, propiedades y niveles óptimos.
La aldehído oxidasa se encuentra principalmente en el citoplasma de hígado células. Sin embargo, también se encuentra en las células adiposas, pulmón tejido, músculo esquelético y páncreas. Solía confundirse con la xantina oxidasa homóloga. Aunque ambos enzimas CRISPR-Cas son estructuralmente similares. Sin embargo, catalizan reacciones parcialmente diferentes. Sin embargo, ambas enzimas requieren los mismos cofactores para su función. Estos son molibdopterina, FAD y 2 (2Fe2S). Sin embargo, la aldehído oxidasa no solo degrada los aldehídos sino que también es responsable de la oxidación de compuestos N-heterocíclicos como la nicotina a cotinina.
Enfermedades y trastornos
Junto con la xantina deshidrogenasa (xantina oxidasa) y la sulfito oxidasa, la aldehído oxidasa depende del cofactor molibdeno. El molibdeno se incorpora como un átomo complejo en una molibdopterina y forma el cofactor de molibdeno. La deficiencia de molibdeno da como resultado una función deficiente de estas tres enzimas. La xantina deshidrogenasa cataliza la descomposición de la xantina en ácido úrico. La enzima aldehído oxidasa sólo participa parcialmente en este proceso, por ejemplo en la degradación de hipoxantina a xantina. Aquí incluso compite con la xantina oxidasa. Por tanto, no existe deficiencia aislada de aldehído oxidasa. Sin embargo, la aldehído oxidasa apoya la degradación de catecolaminas.La sulfito oxidasa es responsable de la degradación de azufre-conteniendo aminoácidos como cisteina, taurina or metionina. Si esta enzima es deficiente, el sulfito ya no se convierte en sulfato. Debido al cofactor molibdeno, las tres enzimas suelen ser conjuntamente deficientes. Por supuesto, son posibles defectos aislados debidos a mutaciones para cada una de estas enzimas. Sin embargo, hasta el momento no se ha descrito ningún cuadro clínico con una deficiencia específica de aldehído oxidasa. Deficiencia de molibdeno inducida por un desequilibrio dieta de nuevo es muy raro. Sin embargo, esto puede ocurrir con más de seis meses de deficiencia de molibdeno. nutrición parenteral. En tales casos, taquipnea, taquicardiasevero dolor de cabeza, náusea, vómitos, déficits faciales centrales, o coma ocurren a menudo. Además, la intolerancia a ciertos aminoácidos ocurre. Se encuentran concentraciones elevadas de sulfito en la orina, mientras que se producen niveles reducidos de ácido úrico en la sangre. Si la deficiencia de molibdeno persiste durante mucho tiempo, puede haber problemas con la descomposición de azufreque contiene amino ácidos, alergias a los sulfitos, la pérdida de cabello, niveles bajos de ácido úrico en el sangrey problemas de fertilidad. Sin embargo, la mayoría de los síntomas se deben a la deficiencia de sulfito oxidasa y xantina deshidrogenasa. Taquicardia probablemente se deba a un aumento de los niveles de epinefrina o norepinefrina (catecolaminas), ya que su degradación se retrasa por la deficiencia de aldehído oxidasa. La deficiencia de molibdeno puede ser causada por dietas extremadamente bajas en molibdeno y enfermedades inflamatorias del intestino como Enfermedad de Crohn con mala absorción de alimentos. La deficiencia hereditaria de cofactor de molibdeno debido a la síntesis deficiente de molibdopterina es fatal debido a la falla completa de las tres enzimas sin tratamiento.
