Hemoglobina La síntesis se compone de síntesis de hemo y síntesis de globina. Finalmente, el enlace del grupo hemo protésico con cuatro globinas cada uno ocurre para formar el de hierro-contiene un complejo proteico hemoglobina. Tanto los trastornos en la síntesis de hemo como la síntesis de globina pueden Lead a serio salud auténticos.
¿Qué es la síntesis de hemoglobina?
Hemoglobina es un de hierro-contiene un complejo proteico que se encuentra en rojo sangre células. Para comprender la síntesis de hemoglobina, primero es necesario conocer la estructura de la hemoglobina. La hemoglobina es una de hierro-contiene un complejo proteico, que consta de cuatro subunidades de globina, cada una con un grupo hemo protésico. En la hemoglobina humana adulta, hay dos alfa globinas idénticas y dos beta globinas idénticas como subunidades. Cada una de estas subunidades está unida a un grupo hemo protésico, que consiste en un complejo de porfirina-hierro II. Por tanto, un complejo de hemoglobina contiene cuatro grupos hemo cada uno. Cada grupo hemo puede complejar un oxígeno molécula al ion hierro II dependiendo del entorno químico. Dependiendo de cuántos grupos hemo estén cargados con oxígeno, hablamos de oxihemoglobina (rica en oxígeno) o desoxihemoglobina (pobre en oxígeno). El ion hierro II se encuentra en el centro del anillo de porfirina. A su lado, hay un enlace complejo con el residuo de histidina de la globina. Al otro lado, dependiendo del estado energético del ion hierro, un oxígeno La molécula puede estar unida a un complejo. El estado energético está influenciado por condiciones físicas y químicas externas debido a cambios conformacionales de la globina.
Función y tarea
El paso final en la síntesis de hemoglobina es el ensamblaje del grupo hemo protésico con las cuatro unidades de globina en un complejo proteico que contiene hierro. Los componentes individuales están formados por vías biosintéticas independientes. Los materiales de partida para el anillo de porfirina del grupo hemo son el aminoácido glicina y succinil-CoA. La succinil-CoA se compone de coenzima A y ácido succínico. El ácido succínico es un producto intermedio en la descomposición de cuerpos cetónicos ricos en energía como parte de metabolismo energético. Con la ayuda de la enzima ácido delta-aminolevulínico sintasa, el ácido delta-aminolevulínico se sintetiza a partir de succinil-CoA y glicina. Con el eliminación de una molécula de agua, Dos moléculas del ácido delta-aminolevulínico se condensan para formar el derivado de pirrol porfobilinógeno. Con el eliminación of amoníaco y con la ayuda de la enzima uroporfirinógeno I sintetasa, cuatro moléculas de porfobiliógeno reaccionan para formar hidroximetilbilano. Este se transforma en uroporfirinógeno III con formación de anillos. Descarboxilación y deshidrogenación enzimática en el mitocondrias produce protoporfirina. Con la enzima ferroquelatasa, se incorpora un ion hierro II a esta molécula para formar hemo. En el citosol de la célula, el hemo está vinculado con la proteína globina para formar el complejo proteico hemoglobina que contiene hierro. La síntesis de las globinas individuales se produce mediante la biosíntesis de proteínas normal. Como se mencionó anteriormente, el complejo de hemoglobina adulta recibe dos subunidades idénticas de alfa y beta globinas. Debido a su estructura compleja, la hemoglobina terminada ha desarrollado la capacidad de transportar oxígeno y suministrarlo a todas las células del organismo. Sin embargo, la unión del hierro central al oxígeno no es muy fuerte y es muy fácilmente influenciada por factores químicos y físicos externos. Esto permite que la hemoglobina absorba oxígeno rápidamente y lo libere rápidamente. Así, la carga de oxígeno de la hemoglobina depende, entre otras cosas, de los factores valor de PH, carbono presión parcial de dióxido u oxígeno, o incluso temperatura. Estas variables influyentes cambian la conformación de las globinas, por ejemplo, de modo que la unión de oxígeno puede fortalecerse o debilitarse mediante cambios leves en las proporciones energética y estérica. Por lo tanto, a un PH bajo y a un alto carbono presión parcial de dióxido, la unión del oxígeno al ion hierro II se debilita, lo que favorece la liberación de oxígeno. Es en estas condiciones que se produce un mayor recambio metabólico, que también tiene una mayor demanda de oxígeno. Por lo tanto, el sistema de transporte de oxígeno se adapta mejor a las necesidades físicas a través de la función de la hemoglobina.
Enfermedades y dolencias
Las alteraciones en la síntesis de hemoglobina pueden Lead a diversas enfermedades Por ejemplo, hay una serie de enfermedades genéticas que se basan en un trastorno de la síntesis de hemo. En este caso, los precursores del hemo se acumulan en el cuerpo, lo que lleva, entre otras cosas, a una sensibilidad extrema a la luz. En estos llamados porfirias, las porfirinas se almacenan en sangre vasos o incluso el hígado. Cuando se exponen a la luz, algunas formas de porfirias almacenar mayor energía radiante. Cuando se libera la energía, se forman radicales de oxígeno que atacan y destruyen el tejido expuesto. Picazón severa y cuya dolor desarrollar. Hay siete formas de porfirias. La formación de hemo es un proceso de ocho pasos en el que siete enzimas CRISPR-Cas estan involucrados. Si una enzima funciona de manera insuficiente, el precursor respectivo se almacena en este punto de síntesis del hemo. Según los síntomas, las porfirias se dividen en dos grupos principales. Las llamadas porfirias cutáneas se caracterizan por dolorosas fotosensibilidad de las piel. En las porfirias hepáticas, hígado la participación predomina con severos dolor abdominal, náusea y vómitos. En muchos casos, sin embargo, existe una superposición de los dos complejos de síntomas. Las porfirias a menudo muestran un curso episódico con ataques agudos. Dependiendo del tipo de porfiria, estos se manifiestan en repentinos y dolorosos piel reacciones, cólicos dolor abdominal, náusea/vómitos, coloración roja de la orina, convulsiones, déficits neurológicos o incluso psicosis. Otros trastornos de la síntesis de hemoglobina se refieren a la síntesis defectuosa de globina. moléculas debido a mutaciones de los genes correspondientes. Algunos ejemplos son las llamadas células falciformes. anemia o las talasemias. En células falciformes anemia, la proteína de la subunidad beta-globina está genéticamente alterada. En la posición seis de esta proteína, el aminoácido ácido glutámico es reemplazado por valina. En ausencia de oxígeno, la hemoglobina en cuestión se deforma en forma de hoz, aglutinando y obstruyendo pequeños sangre vasos. Esto resulta en una amenaza para la vida. trastornos circulatorios. Las talasemias son un grupo de diferentes malformaciones de la hemoglobina que dan como resultado una formación reducida de la cadena de globina de alfa o beta globina. El síntoma más importante es severo. anemia.
