Hemoglobina

Estructura

La hemoglobina es una proteína del cuerpo humano que tiene funciones importantes para el transporte de oxígeno en el sangre. Proteínas en el cuerpo humano siempre están formados por múltiples aminoácidos unidos entre sí. Los aminoácidos son absorbidos en parte por el cuerpo con los alimentos, en parte el cuerpo también puede convertir otras moléculas en aminoácidos a través de conversiones enzimáticas o producirlas completamente por sí mismo.

141 aminoácidos individuales se unen para formar una subunidad de hemoglobina, una globina. Una molécula de hemoglobina consta de cuatro globinas, con dos subunidades idénticas cada una formando una molécula. Las globinas se pliegan para formar una especie de bolsa en la que se une una molécula de hemo, un llamado "complejo de hierro".

Este complejo de hierro, de los cuales hay cuatro en una molécula de hemoglobina, une una molécula de oxígeno, una de O2. Debido al hierro en su estructura, la hemoglobina adquiere un color rojo, lo que le da al conjunto sangre su color. Si el ion de hierro ahora se une a una molécula de oxígeno, el color de la hemoglobina cambia de rojo oscuro a rojo más claro.

Este cambio de color también se nota al comparar venoso y arterial sangre. La sangre arterial, que transporta más oxígeno unido, tiene un color mucho más claro. Las cuatro subunidades de globina tienen un efecto especial en la unión de las cuatro moléculas de oxígeno.

Con cada molécula de oxígeno que se une, se producen interacciones entre las cuatro subunidades y se facilita la unión de otra molécula de oxígeno. Una hemoglobina cargada con cuatro moléculas de oxígeno es particularmente estable. El lanzamiento funciona de la misma manera.

Una vez que una molécula de oxígeno sale de la hemoglobina, el proceso también se facilita para las otras tres. En diferentes situaciones de la vida, los humanos tenemos diferentes formas de hemoglobina. Cuando era un niño en el útero, primero tiene hemoglobina embrionaria y luego fetal.

Las subunidades de globina difieren en su estructura química y hacen que la hemoglobina infantil tenga una afinidad significativamente mayor por el oxígeno que la hemoglobina de los humanos adultos. Esto permite que el oxígeno se transfiera de la sangre de la madre a la sangre del niño en el placenta. El ser humano adulto puede tener dos tipos diferentes de hemoglobina, HbA1 o HbA2, aunque la HbA1 es predominante en el 98% de todas las personas.

If glicemia los niveles permanecen demasiado altos durante un largo período de tiempo, una hemoglobina junto con el azúcar, la HbA1c, puede estar presente. En diagnóstico, se utiliza principalmente para analizar a largo plazo. glicemia niveles. La metahemoglobina es una forma no funcional.

Ya no puede unir oxígeno. Está presente en pequeñas cantidades en todas las personas y se forma especialmente en el humo. inhalación o defectos genéticos. Cuanto mayor sea la proporción, mayor será la deficiencia de oxígeno para el organismo humano.

La función de la hemoglobina en el cuerpo humano es vital. La molécula de hierro en el centro del hemo, que es transportada por cada subunidad de globina, se une a una molécula de oxígeno. Después de que la sangre venosa del cuerpo se bombea desde la derecha corazón a los pulmones, se acumula allí con el oxígeno inhalado.

A partir de ese momento se le denomina rico en oxígeno. Más allá de los límites del alvéolos pulmonares, el oxígeno se difunde a través de las paredes de los vasos, hacia los glóbulos rojos, eritrocitosy se une químicamente al ion hierro. La sangre adquiere el típico color rojo claro arterial debido a la unión y luego se bombea a través del cuerpo desde la izquierda. corazón a través del gran torrente sanguíneo.

En el tejido que debe suministrar oxígeno a la sangre, la sangre fluye de manera particularmente lenta a través de los capilares, de modo que el tejido deficiente en oxígeno puede extraer la molécula de O2 de la sangre rica en oxígeno y la hemoglobina se convierte de nuevo a su forma original. El efecto de la "cooperación" hace que las cuatro unidades de globina faciliten mutuamente la carga y descarga de moléculas de oxígeno. Si una molécula de oxígeno ya está unida, la unión de las otras tres moléculas se facilita enormemente.

Como resultado, el contenido de oxígeno permanece estable por el momento, incluso con ligeras limitaciones en el enriquecimiento de oxígeno. Incluso restricciones en vejez, estancias en alturas y ligeras pulmón disfunción no tienen inicialmente una gran influencia en la saturación de oxígeno de la sangre. Incluso si la presión parcial de oxígeno en el aire que respiramos ya ha caído a la mitad de su valor original, la saturación de oxígeno de la sangre todavía está por encima del 80%. También es muy importante que la hemoglobina tenga la propiedad de unir oxígeno en diferentes grados según el pH, la presión parcial de CO2, la temperatura y el 2,3-BPG (2,3-bisfosfoglicerato).

Esto permite que la mayor cantidad posible se una a los pulmones y que se libere en el resto del tejido corporal cuando sea necesario. El 2,3-BPG, que se produce cada vez más durante entrenamiento de altitud, por ejemplo, también permite al cuerpo reducir la fuerza de unión del oxígeno para que pueda ser liberado más fácilmente. Además, la hemoglobina también tiene la función de transportar CO2 en cierta medida y liberarlo a los pulmones.

En este proceso, el dióxido de carbono también se une a la hemoglobina, pero no al sitio de unión del O2. Para muchas enfermedades, el valor de la hemoglobina es significativo. Especialmente las enfermedades por deficiencia, que se llaman anemias, son un problema común.