La elastina es una proteína estructural involucrada en la construcción de tejido conectivo de los pulmones, sangre vasosy piel. Es muy elástico, a diferencia de Colágeno, que también se encuentra en tejido conectivo. Elastina moléculas entrecruzan entre sí en el espacio extracelular.
¿Qué es la elastina?
Todos los vertebrados contienen la proteína fibrosa elastina. Es una proteína estructural responsable de dar forma a órganos tan importantes como los pulmones, sangre vasosy piel. Juntos con Colágeno, forma el tejido conectivo de estos órganos. Las propiedades de la elastina y Colágeno se complementan mutuamente. Por tanto, la elastina, como su nombre indica, es muy elástica, a diferencia del colágeno. Esto hace que el tejido conectivo del piel, pulmones y sangre vasos estirable y deformable. Las funciones de estos tres órganos requieren un ajuste de tamaño constante. La elastina se compone principalmente de aminoácidos alaninaglicina, prolina, valina, lisina, leucina e isoleucina. Dentro de la molécula, los dominios hidrófobos e hidrófilos se alternan. En cada dominio hidrofóbico, las unidades características de los cuatro aminoácidos alanina, se repiten prolina, glicina y valina. Los dominios hidrofílicos tienen principalmente lisina. lisina El residuo se oxida a alisina por la enzima lisil oxidasa. Esto da como resultado la sustitución del grupo amino terminal por un grupo carboxilo. Los residuos de lisina de las diferentes cadenas de proteínas se combinan entre sí para formar una desmosina en forma de anillo, reticulando así las diferentes cadenas.
Función, acción y tareas
La función de la elastina como proteína estructural dentro del tejido conectivo es dar forma y elasticidad a los pulmones, los vasos sanguíneos y la piel. Los tres órganos dependen de la flexibilidad del tejido conectivo. Están sujetos a constantes volumen cambio. El tejido conectivo tiene colágeno como proteína estructural en su mayor parte. Es resistente al desgarro, pero sería demasiado rígido como único elemento estructural. Solo mediante la combinación de las propiedades de la elastina y el colágeno, el tejido conectivo se vuelve elástico y resistente al desgarro. El componente básico de la elastina es la tropoelastina. La tropoelastina se compone de dominios hidrófobos e hidrófilos alternados. Tiene un molecular aproximado masa de 72 kilodaltons. Las unidades de tropoelastina se entrecruzan entre sí en los residuos de lisina. Mientras que la tropoelastina es agua soluble debido a sus muchos dominios hidrófilos, se elimina la solubilidad en agua del polímero reticulado. La tropoelastina se forma dentro de las células y llega a la región extracelular a través del transporte de membrana. Allí, se produce la reticulación de los bloques de construcción básicos, formándose unidades de desmosina en forma de anillo en los sitios de reticulación. Tres residuos de alisina y un residuo de lisina siempre participan en la formación de desmosina. Dado que la alisina es un producto de oxidación de la lisina, finalmente se unen cuatro residuos de lisina. Esta forma de unión le da a la elastina su elasticidad especial. La reticulación también protege a la elastina de la desnaturalización y degradación por casi todas las proteasas. Sin embargo, la enzima elastasa es una excepción. Es la única proteasa capaz de degradar la elastina. Por lo tanto, también logra degradar las elastinas ingeridas a través de los alimentos.
Formación, ocurrencia, propiedades y valores óptimos
Como se mencionó anteriormente, la elastina es un componente necesario del tejido conectivo de los pulmones, los vasos sanguíneos y la piel. Esto se aplica a todos los vertebrados. El bloque de construcción básico tropoelastina difícilmente se puede detectar en los tejidos animales. Después de la conversión de los residuos de lisina en alisina por la lisil oxidasa, hay una reticulación inmediata de tres residuos de alisina con un residuo de lisina. La elastina se presenta casi exclusivamente en su forma reticulada. No obstante, la detección de tropoelastina en experimentos con animales se ha logrado inhibiendo la síntesis de lisil oxidasa. Si esta enzima está ausente, no se produce la conversión de lisina en alisina y, por tanto, la formación de elastina. La resistencia de la elastina a la degradación por proteasas proporciona una protección ideal para la piel, los pulmones y los vasos sanguíneos. La acción degradante de la elastasa está limitada por los inhibidores de elastasa.
Enfermedades y trastornos
Mutaciones en el ELN gen puede provocar enfermedades hereditarias en las que se altera la estructura de la elastina. en un condición llamada dermatocalasia, se producen cambios en el tejido conectivo, lo que da como resultado una piel inelástica y flácida que se cae arrugas. La enfermedad puede ser tanto adquirida como hereditaria. Se observan acumulaciones familiares, entre muchos otros síntomas, este debilidad del tejido conectivo también ocurre en el síndrome de Williams-Beuren. Esta es también una anomalía estructural hereditaria de la elastina. La causa de esta enfermedad es una mutación en el cromosoma 7. Además, también hay congénitos estenosis aórtica, que se basa en un trastorno de la estructura de la elastina. En este caso, el principal la arteria de las corazón se estrecha. La sangre solo puede fluir de la ventrículo izquierdo en el torrente sanguíneo con retraso. A largo plazo, esto conduce a corazón falla. Cinco a seis por ciento de todos los congénitos corazón los defectos son estenosis aórticas congénitas. Algunas formas de El síndrome de Ehlers-Danlos también se cree que son causadas por una malformación de elastina. Esto condición se caracteriza por una piel que se puede estirar demasiado y se conoce como piel de goma. La debilidad del tejido conectivo afecta a muchos órganos, incluidos el corazón y el tracto digestivo. El síndrome generalmente se hereda de manera autosómica dominante. En el llamado síndrome de Menkes, por otro lado, entre muchos otros síntomas, también hay un debilidad del tejido conectivo, cuya causa se encuentra en una síntesis alterada de elastina. El síndrome de Menkes en realidad se caracteriza por una alteración de cobre absorción en el cuerpo. Sin emabargo, cobre es un cofactor para muchos enzimas CRISPR-Cas. Entre ellos se encuentra la lisil oxidasa. Sin cobre, la enzima es ineficaz. Ya no se produce la conversión de residuos de lisina en alisina. Como resultado, la reticulación de los residuos de lisina a desmosina tampoco puede funcionar más.
