La hidroxilisina es un aminoácido proteinogénico no clásico. Se incorpora a la proteína correspondiente como lisina y se hidroliza a hidroxilisina dentro del polipéptido con la ayuda de una enzima. Representa uno de los componentes principales de Colágeno proteínas of tejido conectivo.
¿Qué es la hidroxilisina?
La hidroxilisina es un aminoácido proteinogénico que se incorpora por primera vez a una proteína como lisina. Por tanto, es un aminoácido proteinogénico no canónico. El término "canónico" significa clásico. Entonces, no hay un codón separado para este aminoácido. La hidroxilisina se encuentra principalmente en la Colágeno of tejido conectivo y en glicoproteínas. Allí, lisina se convierte en hidroxilisina mediante procesos enzimáticos. En el proceso, solo una parte de la lisina se convierte en hidroxilisina. Las propiedades de los respectivos colágenos dependen de la cantidad de residuos de lisina y prolina hidrolizados. En forma libre, la hidroxilisina se puede aislar como clorhidrato. El clorhidrato de hidroxilisina es de color beige. polvo con un punto de fusion que oscila entre 225 y 230 grados. Es un aminoácido básico, que también produce proteínas que contienen hidroxilisina reaccionan de forma básica. La hidroxilisina fue descubierta por el bioquímico estadounidense y cofundador de la “química clínica” Donald Van Slyke (1883 - 1971).
Función, acción y roles
La hidroxilisina tiene una gran importancia en la construcción de tejido conectivo. Las glicoproteínas también contienen hidroxilisina para formar enlaces glicosídicos de la proteína con azúcar residuos en el residuo hidroxilo. Dentro Colágeno, es responsable de la reticulación de la proteína individual moléculas. Junto con la hidroxilprolina, la forma hidrolizada de la prolina, también es fundamental en la construcción de las estructuras terciarias y cuaternarias del colágeno. La hidroxilación de lisina es catalizada por la enzima lisilhidroxilasa con la participación de los cofactores. de hierro iones y ácido ascórbico (vitamina C). La El patrón de residuos de lisina hidroxilada en el colágeno no es ni particularmente rígido ni flexible. Hay patrones recurrentes. Sin embargo, también hay áreas enteras dentro de la proteína que no contienen residuos de lisina hidroxilada. Si bien la hidroxiprolina es responsable de la estructura helicoidal del colágeno al unir tres cadenas de proteínas, los enlaces cruzados entre las diferentes proteínas moléculas se forman a través de los grupos hidroxilo de la hidroxilisina. Además, estos grupos moleculares también sirven como un sitio de unión para un enlace glicosídico con un azúcar. En general, esto asegura la fuerza del tejido conectivo. Si hay una deficiencia de hidroxilisina dentro del proteínas, no puede remediarse con una ingesta adicional del aminoácido. No existe un codón para la hidroxilisina libre, por lo que no es posible su incorporación a la proteína correspondiente. El valor de la dieta suplementos con adiciones de hidroxilisina es, por tanto, muy cuestionable. Por lo tanto, la deficiencia debe deberse a una hidroxlisis insuficiente de lisina.
Formación, ocurrencia, propiedades y valores óptimos
La hidroxilisina se encuentra solo en el colágeno de humanos y animales. Además, hay varias glicoproteínas que también contienen hidroxilisina. Estos incluyen adiponectina, entre otros. La adiponectina es una hormona que se produce en el tejido adiposo y tiene una influencia significativa en la eficacia de insulina. También se ha detectado hidroxilisina en algunos bacterias fotosintéticas como Staphylococcus aureus. de lisina hidroxilada no es uniforme en colágeno. Hay posiciones donde casi siempre se encuentra. En otras áreas, la hidroxilisina casi nunca se encuentra. Esta desigual determina la estructura del colágeno. Dentro de la estructura de triple hélice del colágeno, la hidroxilisina siempre se encuentra en la posición Y de la secuencia repetida Gly-XY. En las regiones cortas con estructura no helicoidal, la hidroxilisina también se encuentra en otras posiciones.
Enfermedades y trastornos
El tejido conectivo depende absolutamente de la presencia de hidroxilisina. El colágeno solo puede ser estable y fuerte si los enlaces cruzados de la proteína moléculas también funcionan. Una deficiencia de hidroxilisina causa debilidad del tejido conectivo. Si está presente solo en cantidades extremadamente pequeñas o no está presente en absoluto, el organismo correspondiente no sería viable. El tejido conectivo ya no podría realizar su función como tejido limitante y de soporte para los órganos. De hecho, existen enfermedades que se deben a una deficiencia de hidroxilisina, dado que este aminoácido se incorpora inicialmente como lisina durante la biosíntesis de proteínas, no puede ser una deficiencia primaria. La hidroxilisina se forma a partir de lisina dentro de la proteína de colágeno con la ayuda de lisilhidroxilasas. Por lo tanto, la deficiencia de hidroxilisina solo puede resultar de un defecto en esta enzima o de su función inadecuada. Por tanto, existe un grupo de deficiencias congénitas heterogéneas del tejido conectivo conocido como El síndrome de Ehlers-Danlos. Varias mutaciones pueden ser responsables de este cuadro clínico. Entre otras cosas, la lisilhidroxilasa puede ser defectuosa, de modo que se hidroxila muy poca lisina. El síndrome de Ehlers-Danlos se manifiesta por el estiramiento excesivo de la piel y sobremovimiento del articulaciones. Órganos internos, vasos, Tendones, ligamentos y músculos también se ven afectados. El pronóstico depende de la gravedad del defecto. Si el vasos están involucrados, es de esperar un rumbo desfavorable. La falla completa de la enzima lisilhidroxilasa es incompatible con la vida y, por lo tanto, no se observa. Sin embargo, incluso con una enzima intacta, debilidad del tejido conectivo puede ocurrir en determinadas circunstancias debido a su baja actividad. La lisilhidroxilasa requiere de hierro iones y ácido ascórbico (vitamina C) como cofactores. Si, por ejemplo, vitamina C falta, se produce el llamado escorbuto. El escorbuto es una enfermedad adquirida del tejido conectivo causada por la ausencia de grupos hidroxilo en los residuos de prolina y lisina del colágeno. La causa es la baja actividad de la prolina hidroxilasa y la lisina hidroxilasa debido a la deficiencia de ácido ascórbico.
