En la inhibición alostérica, o inhibición no competitiva, los inhibidores se unen al centro alostérico de una enzima, reduciendo así su actividad. La unión da como resultado un cambio conformacional que bloquea parcial o completamente la función de la enzima. Se está considerando la inhibición alostérica para el tratamiento de células cancerosas.
¿Qué es la inhibición alostérica?
En la inhibición alostérica, los inhibidores se unen al centro alostérico de una enzima, reduciendo así su actividad. La inhibición o inhibición en medicina se refiere a una ralentización, un retraso o un bloqueo de los procesos biológicos. Por tanto, la acción puede detenerse como resultado de la inhibición. En bioquímica, la inhibición suele corresponder a la inhibición enzimática. Este tipo de inhibición puede ser competitiva o no competitiva. La inhibición no competitiva también se conoce como inhibición alostérica. En este tipo de inhibición, el objetivo es unir los inhibidores fuera de los sitios activos de los procesos a inhibir. Los inhibidores utilizados y su unión afectan negativamente la función de una enzima involucrada en el proceso. Los inhibidores utilizados también se denominan efectores alostéricos y, en contraste con la inhibición competitiva de enzimas CRISPR-Cas, no se adhieren al centro de proceso activo sino a otros sitios de la enzima respectiva. Por lo tanto, se ubican en el centro alostérico de la enzima y de esta manera cambian su conformación. Este cambio conformacional hace que sea imposible o al menos difícil que la enzima se una a un sustrato al sitio activo.
Función y tarea
Enzimas son componentes esenciales de cualquier organismo. Las propias sustancias del cuerpo están involucradas en todos los procesos metabólicos y catalizan la mayoría de las reacciones bioquímicas. Para regular los procesos enzimáticos, las células del cuerpo requieren ciertos mecanismos para influir en la actividad específica de enzimas CRISPR-Cas. Las enzimas a menudo se activan y su actividad se regula mediante modificaciones. Sin embargo, la unión a ciertas sustancias también puede desempeñar un papel en la regulación de las actividades enzimáticas. Las sustancias de unión también se denominan efectores y, según su efecto sobre la enzima, se denominan activadores o inhibidores. Los activadores aumentan la actividad enzimática y promueven la reacción asociada. Los inhibidores disminuyen las actividades enzimáticas e inhiben las reacciones respectivas. Los inhibidores en el sitio activo de la enzima inducen la denominada inhibición competitiva y ocupan los sitios de unión del sitio activo. En la inhibición no competitiva, los inhibidores se unen al centro alostérico de una enzima particular, provocando un cambio estructural en el sitio activo. La enzima pierde su función parcial o completamente como resultado de estos procesos. La inhibición por retroalimentación o inhibición del producto final se considera una forma especial de este tipo de inhibición. En este caso, un producto de cadenas de síntesis inhibe alostéricamente una enzima involucrada en la síntesis. Todos los tipos de inhibición alostérica pueden revertirse. Este proceso corresponde a una eliminación de los efectores alostéricos. Cualquier inhibición no competitiva se basa en la unión del inhibidor I al centro alostérico de la enzima E. Esta unión no afecta la unión del sustrato. El inhibidor puede unirse no solo a la enzima libre sino también a su complejo enzima-sustrato, ya que no tiene que unirse en la porción de unión de una enzima. El sustrato respectivo reacciona también de forma análoga con un complejo enzima-inhibidor. Sin embargo, un complejo de enzima-inhibidor-sustrato formado no escinde el producto resultante. En casos individuales de inhibición no competitiva, el comportamiento específico de los inhibidores puede desviarse más o menos del caso normal.
Enfermedades y trastornos
Las inhibiciones de los procesos enzimáticos son un tipo vital de regulación en el cuerpo humano. Pueden verse perturbados, por ejemplo, por defectos genéticos, especialmente por mutaciones. Estas mutaciones pueden afectar a varios componentes básicos del cuerpo humano, ya que desempeñan un papel en la inhibición de las enzimas. Las consecuencias de la falta de inhibición pueden ser múltiples. Elevado ácido úrico, por ejemplo, puede estar asociado con trastornos de la inhibición enzimática. ácido úrico concentración existentes sangre está elevado y no se excreta lo suficiente en la orina, el sales están depositados en el articulaciones y así puede promover la formación de gota nódulos. La ácido úrico Los cristales causan reacciones inflamatorias en el revestimiento interno de articulaciones, asociado con un ataque agudo de gota. El ácido úrico elevado puede deberse a un defecto en la inhibición alostérica que promueve una mayor biosíntesis de los denominados nucleótidos purínicos. Sin embargo, la inhibición alostérica no solo constituye la base de varias enfermedades, sino que ahora la medicina también la utiliza con fines terapéuticos. Por ejemplo, la inhibición alostérica de BCR-ABL se considera un principio terapéutico actual en pacientes con cromosomas positivos. leucemia. La medicina moderna también emplea el principio de inhibición alostérica en otras áreas de células cancerosas terapia forestal. Actualmente, los científicos buscan cada vez más inhibidores en el contexto de células cancerosas investigar. En este contexto, grupos de investigación estadounidenses han descubierto el Ral proteínas, por ejemplo, que parecen ser de especial interés para la investigación del cáncer. Sin embargo, todavía no hay señales de una droga operativa. Sin embargo, la inhibición alostérica no competitiva en particular es un área que ayudará a dar forma al futuro del cáncer. terapia forestal.
