La desmosina es un aminoácido proteinogénico. Junto con otros aminoácidos, forma la fibra y la proteína estructural elastina. En mutaciones en el ELN gen, la formación estructural de elastina se ve afectada.
¿Qué es la desmosina?
Aminoácidos son un componente importante del organismo humano. Son una clase de compuestos orgánicos formados por al menos un grupo carboxi y un grupo amino. Por lo tanto, aminoácidos son ambos ácidos carboxílicos y aminas. Dependiendo de su posición en relación con el grupo carboxi, amino ácidos se puede asignar a diferentes grupos. Aminado ácidos con un grupo carboxi terminal se denominan geminales o α-terminales y pertenecen a los α-aminoácidos. Estos amino ácidos son elementos de proteínas. El cuerpo humano tiene más de 20 aminoácidos proteinogénicos y 400 aminoácidos no proteinogénicos. Los D-aminoácidos son un grupo especial. Uno de los más de 20 aminoácidos proteinogénicos es la desmosina, que, junto con isodesmosinas de estructura similar, forma la proteína fibrosa elastina. La elastina y su precursor soluble, la tropoelastina, pertenecen a la estructura proteínas y contribuir a la formación y soporte de estructuras anatómicas. La elastina juega un papel especial en la se extiende capacidad de grandes sangre vasos, como la aorta.
Función, efecto y tareas
La desmosina es formalmente un aminoácido cuádruple. Lleva un anillo de piridinio en su centro. Piridina es el nombre dado a un compuesto químico con la fórmula molecular C5H5N, que pertenece a los sistemas progenitores heterocíclicos y forma la azina más simple en forma de un anillo de seis miembros con uno nitrógeno átomo y cinco carbono átomos. Su anillo central de piridinio permite que la desmosina reticule las hebras de proteínas individuales en la proteína de fibra elastina. La composición de elastina es similar a Colágeno. Sin embargo, en lugar de hidroxilisina, la elastina tiene una proporción significativa de valina. Lisina los residuos se oxidan en alisina por la enzima lisil oxidasa. Tres allysines y uno lisina a su vez forman una desmosina en forma de anillo. Esta forma juega un papel considerable en la elasticidad de una molécula global de elastina. Como red de proteínas, la elastina consta de unidades reticuladas de desmosina y es elásticamente estirable. Los pulmones, piel y sangre vasos todos dependen de la elastina y de su componente desmosina, ya que esto es lo que les confiere su considerable elasticidad. Desmosine emite fluorescencia azul bajo la luz ultravioleta y le da a la elastina su color amarillo, agua insolubilidad, estabilidad térmica y resistencia a los álcalis y proteasas.
Formación, ocurrencia, propiedades y valores óptimos
La formación de desmosina también se conoce como biosíntesis de desmosina. En esta biosíntesis, los grupos amino terminales de L-lisina las unidades se convierten a ω-aldehídos por oxidación por la enzima lisil oxidasa. La lisil oxidasa es una proteína lisina-6-oxidasa y, por tanto, corresponde a una enzima que se encuentra en el espacio extracelular de tejido conectivo. En la reticulación de elastina y Colágeno, sirve como catalizador y estabilizador mecánico de proteínas. En la biosíntesis de la desmosina, la lisil oxidasa convierte la lisina en alisina. Este proceso tiene lugar en la matriz extracelular y estabiliza los enlaces cruzados de Colágeno y elastina. Químicamente, la reacción corresponde a la desaminación oxidativa a aldehído. La alisina forma allisinaldol o desmosina con residuos de aldehído de la tropelastina vecina moléculas por una condensación aldólica. La lisina restante forma una base de Schiff a través de su grupo amino y da lugar a isodesmosina. Además de sangre vasos, los pulmones y el piel, todas las microfibrillas en particular portan desmosina. Estas son las fibras más pequeñas de tejidos colágenos, reticulares y elásticos.
Enfermedades y trastornos
En diversas enfermedades, se altera la formación de elastina a partir de componentes como la desmosina. Estos trastornos incluyen principalmente mutaciones en el ELN. gen. Los más importantes son la dermatocalasia, el síndrome de Williams-Beuren y el síndrome subvalvular congénito. estenosis aórtica. La dermatocalasia es un grupo de tejido conectivo trastornos con agrupamiento familiar. Este grupo se caracteriza por flacidez, poca elasticidad y arrugas. piel de varias partes del cuerpo. El ELN gen codifica para elastina y puede causar tales manifestaciones a través de una mutación. El síndrome de Williams-Beuren es raro en comparación y afecta solo a uno de cada 20,000 recién nacidos. Un defecto en el cromosoma siete subyace a la enfermedad. El locus del gen es 7q11.23. Debido a un defecto en este sitio, la persona afectada carece del gen de elastina y genes adyacentes. La supresión del gen de la elastina provoca dismorfia facial y trastornos de la estructura de los órganos internos. Corazón defectos como supravalvular estenosis aórtica y riñón Pueden producirse malformaciones como riñón en herradura o estenosis vascular renal. Además, la discapacidad cognitiva suele estar presente. Las capacidades mentales de las personas afectadas están por debajo de la media. A pesar de la expresividad verbal, en su mayoría forman oraciones de contenido pobre. Empiezan a leer a una edad muy temprana, lo que a menudo sobreestima sus habilidades mentales. Además de su hiperlexia, su audición a menudo absoluta también conduce con frecuencia a una sobreestimación. Congénito subvalvular estenosis aórtica, como una forma de mutación de elastina, nuevamente corresponde a un corazón malformación asociada con el estrechamiento de la gran aorta. La estenosis supravalvular se encuentra por encima de la Valvula aortica al comienzo de la aorta. Esta forma de corazón El defecto se caracteriza a menudo por un estrechamiento en forma de reloj de arena que se encuentra sobre la salida del arterias coronarias. La porción ascendente de la aorta también se puede estrechar. Esta forma de estenosis aórtica es particularmente común en el contexto del síndrome de Williams-Beuren, que acabamos de comentar. Esto defecto del corazón también se ha observado independientemente de la enfermedad. En este caso, sin embargo, no necesariamente tiene que estar relacionado con una mutación del gen de la elastina.
