La miosina pertenece al motor proteínas y es responsable, entre otras cosas, de los procesos implicados en la contracción muscular. Existen varios tipos de miosinas, todas las cuales participan en procesos de transporte de orgánulos celulares o en desplazamientos dentro del citoesqueleto. Las anomalías estructurales en la estructura molecular de la miosina pueden ser causas de enfermedades musculares en algunas circunstancias.
¿Qué es la miosina?
La miosina, junto con la dineína y la kinesina, es uno de los motores proteínas responsable de los procesos de movimiento y transporte celular dentro de la célula. A diferencia de los otros dos motores proteínas, la miosina funciona solo junto con la actina. La actina, a su vez, es un componente del citoesqueleto de la célula eucariota. Por tanto, es responsable de la estructura y estabilidad de la célula. Además, la actina, junto con la miosina y otras dos proteínas estructurales, forma la unidad estructural contráctil real del músculo. Dos tercios de las proteínas contráctiles del músculo son miosinas y un tercio es actina. Sin embargo, las miosinas están presentes no solo en las células musculares sino también en todas las demás células eucariotas. Esto es cierto tanto para eucariotas unicelulares como para células vegetales y animales. Los microfilamentos (filamentos de actina) participan en el ensamblaje del citoesqueleto en todas las células y, junto con la miosina, controlan las corrientes protoplásmicas.
Anatomía y estructura
Las miosinas se pueden dividir en varias clases y subclases. Actualmente, se conocen más de 18 clases diferentes, siendo las clases I, II y V las más significativas. La miosina que se encuentra en fibra muscular se llama miosina convencional y pertenece a la clase II. La estructura de todas las miosinas es similar. Todos consisten en un cabeza parte (cabeza de miosina), una cuello parte y una parte de la cola. Aquí, los filamentos de miosina del músculo esquelético consisten en aproximadamente 200 miosina II moléculas, cada uno con un peso molecular de 500 kDa. La cabeza parte es genéticamente muy conservadora. La clasificación en clases estructurales está determinada principalmente por la variabilidad genética de la parte de la cola. La cabeza parte se une a la molécula de actina, mientras que la cuello parte actúa como una bisagra. Las porciones de la cola de varias miosina moléculas se agrupan para formar filamentos (haces). La molécula de miosina II consta de dos cadenas pesadas y cuatro cadenas ligeras. Las dos cadenas pesadas forman un llamado dímero. La más larga de las dos cadenas tiene una estructura de hélice alfa y se compone de 1300 aminoácidos. La cadena más corta consta de 800 aminoácidos y representa el llamado dominio motor. Forma la parte principal de la molécula, responsable de los movimientos y procesos de transporte. Las cuatro cadenas ligeras están conectadas a la cabeza y cuello parte de las cadenas pesadas. Las cadenas ligeras más alejadas de la cabeza se denominan cadenas reguladoras y las cadenas ligeras cercanas a la cabeza se denominan cadenas esenciales. Tienen una gran afinidad por calcio y así puede controlar la movilidad de la parte del cuello.
Función y roles
La función más importante de todas las miosinas es transportar orgánulos celulares y realizar desplazamientos dentro del citoesqueleto en células eucariotas. En este proceso, la miosina II convencional moléculas, junto con actina y las proteínas tropomiosina y troponina, son responsables de la contracción muscular. Con este fin, la miosina se integra primero en los discos Z del sacómero con la ayuda de la proteína titina. Seis filamentos de titina fijan un filamento de miosina para este propósito. En el sacomer, un filamento de miosina forma aproximadamente 100 conexiones cruzadas a los lados. Dependiendo de la estructura de las moléculas de miosina y el contenido de mioglobina, se pueden distinguir varias formas de fibras musculares. Dentro del sacomer, la contracción muscular tiene lugar a través del movimiento de la miosina en el ciclo de puentes cruzados. Primero, la cabeza de miosina está fuertemente unida a la molécula de actina. Luego, el ATP se escinde en ADP y la energía liberada conduce a la tensión de la cabeza de miosina. Al mismo tiempo, las cadenas ligeras proporcionan un aumento en calcio iones. Esto hace que la cabeza de miosina se una a una molécula de actina adyacente como resultado de un cambio conformacional. Con el enlace anterior liberado, la tensión ahora se convierte en energía mecánica mediante lo que se llama una fuerza. golpe. El movimiento es similar a un remo golpe. En el proceso, la cabeza de la miosina se inclina de 90 grados a entre 40 y 50 grados. El resultado es un movimiento muscular: durante la contracción muscular, solo se acorta la longitud del sacomer, mientras que las longitudes de los filamentos de actina y miosina permanecen iguales. El suministro de ATP en el músculo solo dura unos tres segundos. Rompiendo glucosa y la grasa, el ATP se vuelve a producir a partir del ADP, por lo que la energía química puede continuar convirtiéndose en energía mecánica.
Enfermedades
Los cambios estructurales en la miosina causados por mutaciones pueden Lead a enfermedades musculares. Un ejemplo de tal enfermedad es la hipertrófica familiar. cardiomiopatía. Hipertrófico familiar cardiomiopatía es una enfermedad hereditaria que se hereda de forma autosómica dominante. La enfermedad se caracteriza por un engrosamiento de la ventrículo izquierdo de las corazón sin dilatación. Es relativamente común corazón enfermedad con una prevalencia del 0.2 por ciento en la población general. Esta enfermedad es causada por mutaciones que Lead a cambios estructurales en betamiosina y alfatropomiosina. Esto involucra no una, sino múltiples mutaciones puntuales de las proteínas involucradas en la construcción del sacomer. La mayoría de las mutaciones se localizan en el cromosoma 14. Patológicamente, la enfermedad se manifiesta por un engrosamiento de los músculos en el ventrículo izquierdo. Esta asimetría en el grosor del miocardio puede provocar síntomas cardiovasculares que incluyen arritmias, disnea, mareo, pérdida del conocimiento y angina pectoris. Aunque muchos pacientes tienen poco o ningún deterioro de la función cardíaca, el corazón el fracaso puede desarrollarse en algunas circunstancias.
