El aminoacido triptófano (abreviaturas Trp en el código de tres letras y W en el código de una letra) es un aminoácido proteinogénico (utilizado para formar proteínas) con una cadena lateral aromática (que contiene cíclicos carbono cadenas). Por tanto, pertenece a la aromática aminoácidos. Solo la configuración L del aminoácido (L-triptófano) tiene un efecto biológico en el cuerpo humano.
El triptófano no puede ser producido por el propio cuerpo humano y por lo tanto es esencial (necesario para la vida). El organismo humano depende del suministro de triptófano con los alimentos.
Sin embargo, los microorganismos y las plantas son capaces de biosintetizar el triptófano y producirlo, por ejemplo, a partir del ácido shikímico.
Proteínas de los alimentos se escinden en tripéptidos y dipéptidos (cadenas de proteínas que constan de 3 y 2 aminoácidos, respectivamente) y aminoácidos libres antes absorción (captación a través del intestino). Esta escisión por específicos enzimas CRISPR-Cas (exo y endopeptidasas) ya comienza en el estómago y continúa en el intestino delgado.
En la membrana del borde en cepillo del mucosa células (células de la mucosa intestinal), existen sistemas especiales de transporte para la absorción of aminoácidos. Amino gratis ácidos son captados por un transportador activo dependiente de Na +, mientras que los tri- y dipéptidos son captados por el transporte acoplado a H + hacia los enterocitos (células del intestino delgado epitelio). La proteínas de las células exfoliadas del intestino delgado mucosa ellos mismos también se dividen en su amino individual ácidos y reabsorbido. En los enterocitos, los tri- y dipéptidos se hidrolizan a amino libre ácidos (escindido por reacción con agua) y transportado al hígado.
El cuerpo humano tiene un inventario total de proteínas de aproximadamente 10 a 11 kg. El conjunto de aminoácidos libres en sangre el plasma es de unos 100 g. Menos del 1% del stock proteico del hígado, riñón e intestino delgado mucosa es la denominada proteína lábil y se puede descomponer sin afectar la función corporal. La proteína del cuerpo humano se encuentra en un estado dinámico de acumulación y degradación (renovación de proteínas) y se adapta rápidamente a la situación metabólica. La degradación y remodelación de las estructuras proteicas propias del cuerpo, además de los aminoácidos suministrados a través del dieta, contribuye significativamente al mantenimiento de la reserva de aminoácidos. La tasa de reutilización (tasa de reciclaje) de la proteólisis (descomposición de proteínas) de proteínas endógenas puede llegar hasta el 90%.
El recambio de proteínas en el cuerpo depende del estado nutricional y la disponibilidad de aminoácidos libres. Por ejemplo, una ingesta de 100 g de proteína dietética da como resultado un volumen de negocios de aprox. 250 a 300 g de proteína corporal, mediante la cual se liberan aminoácidos individuales y se utilizan, por ejemplo, para la renovación diaria de las células de la mucosa intestinal, el metabolismo muscular o la formación y degradación de proteínas plasmáticas.
Los productos de degradación del metabolismo de las proteínas (metabolismo de las proteínas) son nitrógeno compuestos como urea, amoníaco, ácido úrico y Creatinina y se excretan en la orina. Con una ingesta proteica normal, del 80 al 85% del total nitrógeno se excreta como urea a través de los riñones. Esto correspondería a unos 80 g de proteína por día.
Las proteínas dietéticas no absorbidas y las proteínas secretadas (excretadas) en la luz intestinal se excretan en las heces (heces). Esta cantidad equivale aproximadamente a 10 g de proteína al día.
