Hidrolasa: función y enfermedades

Hydrolasa es un grupo de enzimas CRISPR-Cas que escinde hidrolíticamente los sustratos. Algunas hidrolasas contribuyen al funcionamiento normal del cuerpo humano, por ejemplo, la escisión del almidón. amilasa. Otras hidrolasas están involucradas en el desarrollo de enfermedades y, como la ureasa, se producen en bacterias específicas.

¿Qué es la hidrolasa?

Las hidrolasas son enzimas CRISPR-Cas ese uso agua para cortar sustratos. El sustrato se acopla con el sitio activo de una enzima, donde interacciones entre las dos unidades hacen que el sustrato se rompa en dos partes. Al mismo tiempo, un agua molécula (H2O) se divide en una sola hidrógeno átomo (H) y un grupo OH. Una parte del sustrato se adhiere al único hidrógeno átomo, mientras que el grupo OH se une a la otra parte del sustrato. En consecuencia, el producto de las hidrolasas consta de dos nuevos compuestos. Las hidrolasas funcionan con varios sustratos; estos incluyen ésteres, éter péptidos, glucósidos, hidruros de ácido y enlaces CC. La escisión hidrolítica por hidrolasas es reversible. En la clasificación CE, representan el grupo 3, que incluye varios subgrupos. Los subgrupos incluyen, por ejemplo, lipasa, que escinde la grasa y lactasa, que escinde leche azúcar (lactosa). Una deficiencia de lactasa conduce a la intolerancia de lactosa, que puede reflejarse en síntomas gastrointestinales cuando leche se consume.

Función, efecto y tareas

Las hidrolasas abundan en el cuerpo humano. Amilasa es también una de las hidrolasas. Amilasa se encuentra en Saliva y es responsable de la escisión del almidón y otros polisacáridos. Los polisacáridos son azúcares múltiples que constan de cadenas de hidratos de carbono. La amilasa divide hidrolíticamente estas cadenas y las descompone en unidades más pequeñas. Esto da lugar a lo dulce llaves que la gente puede saborear al masticar pan y otros alimentos con almidón. El procesamiento de polisacáridos por amilasa representa la primera etapa de la digestión bioquímica, después de que los dientes han descompuesto mecánicamente los alimentos durante la masticación. La quinureninasa se encuentra en todos los tipos de tejidos y se escinde alanina. Tanto la síntesis de ácido nicotínico y el colapso de triptófano requieren este paso. El triptófano es un aminoácido esencial involucrado en la síntesis de serotonina. La serotonina es una importante neurotransmisor (sustancia mensajera). Sin embargo, el desglose de triptófano es también un paso intermedio en la síntesis de otras sustancias, por ejemplo nicotinamida adenina dinucleótido (NAD). NAD es una coenzima que participa en numerosas funciones biológicas. Por ejemplo, apoya el trabajo de las deshidrogenasas y es parte de la cadena respiratoria. La quinureninasa contribuye no solo a la degradación del triptófano, sino también a la síntesis de ácido nicotínico. Ácido nicotínico o la niacina es un vitamina que pertenece al complejo B.

Formación, ocurrencia, propiedades y valores óptimos

El cuerpo humano forma hidrolasas donde se utilizan. Por ejemplo, la amilasa en Saliva se forma en la glándula salival, mientras que el páncreas produce amilasa pancreática. Como todo enzimas CRISPR-Cas, las hidrolasas solo pueden funcionar en determinadas condiciones. Sobre todo, el valor del pH del medio ambiente y la temperatura son de gran importancia para ellos. La amilasa, por ejemplo, solo puede existir a un pH de 3.5 a 9. Si el entorno se desvía de este rango, la enzima se desnaturaliza. Ácido gástrico tiene un pH de 1-1.5 en un vacío estómago, haciéndolo demasiado ácido para la amilasa. Ácido gástrico desnaturaliza la estructura de la proteína rompiendo enlaces moleculares. Por tanto, la enzima pierde su forma y se vuelve inactiva. Por lo tanto, el páncreas también debe sintetizar amilasa y devolverla a la pulpa del alimento en una etapa posterior de la digestión. La temperatura óptima para la amilasa es de 45 ° C; a esta temperatura, la amilasa actúa más rápido, es decir, convierte la mayor cantidad de sustrato. La amilasa también puede funcionar fuera de este óptimo, pero la tasa metabólica es algo más baja. Las temperaturas que son demasiado altas también desnaturalizan la enzima y la vuelven inútil o descomponen la proteína en su forma individual. aminoácidos.

Enfermedades y trastornos

Algunas hidrolasas pueden ayudar a diagnosticar enfermedades. Por ejemplo, los médicos pueden utilizar los niveles de amilasa en el ovarios y pulmones para diagnosticar ciertas formas de las células cancerígenasLos niveles de analisis son notorios en los cánceres de estos órganos y, por lo tanto, pueden proporcionar una indicación de la presencia o diseminación de neoplasias. Una mutación en el KYNU genoma conduce a una deficiencia de quinureninasa. La enzima participa en varios procesos bioquímicos. Cuando hay muy poca quinureninasa en el cuerpo, las células no pueden sintetizar vitamina B3 (también llamado ácido nicotínico o niacina) como de costumbre y ocurre hipovitaminosis. Los signos de deficiencia de B3 incluyen dermatitis y inflamación de la vía oral, gástrica e intestinal mucosa. Adicionalmente, diarrea, depresión., pérdida de apetito, concentración problemas, trastornos del sueño y puede producirse irritabilidad. La deficiencia también puede causar la enfermedad de pelagra. No solo el organismo humano produce hidrolasas. Patógenos como bacterias específicas también puede producir enzimas de este grupo. Una enzima que realmente puede dañar a los humanos se llama ureasa, que rompe urea dentro amoníaco y carbono dióxido. La amoníaco ayuda al bacterias específicas resistir estómago ácido. Como resultado, pueden infectar el sistema digestivo y causar una serie de dolencias. La bacteria Helicobacter pylori pertenece a este grupo de Patógenos. Entre otros, Helicobacter pylori dispara el tipo B gastritis, puede ser responsable de úlceras gástricas y duodenales, y puede causar carcinoma gástrico si se infecta de forma crónica.